1. Увод

Идентификовање састојака хране са имуномодулаторним својствима заједно са њиховим одговарајућим молекуларним циљевима привукло је повећано интересовање последњих година. Због њихове велике разноликости лиганда, суперфамилија потенцијалних пролазних рецептора јонских канала (ТРП канали) представља веома интересантну класу потенцијалних циљних структура.

Суперфамилија ТРП канала сисара укључује шест сродних породица протеина, наиме анкирин (ТРПА), канонски (ТРПЦ), меластатин (ТРПМ), муколипин (ТРПМЛ), полицистин (ТРПП) и фамилију ванилоида (ТРПВ), од којих све типично деле шест трансмембранских сегмената који се састављају у облику тетракационе варијације. селективност.[1] Канал ТРПВ1 може бити далеко најинтензивније истражен члан ТРП суперфамилије. ТРПВ1 је првобитно идентификован као рецептор за капсаицин, оштру компоненту чили папричица.[2] Касније се показало да и оштри састојци из ђумбира, гингероли, активирају ТРПВ1.[3]

Биолошка улога ТРПВ1 у не-неуронским типовима ћелија је још увек под опсежним истраживањем, али доступни резултати имплицирају функције које су далеко изван сензорне и термалне перцепције. На пример, 12-недељна интервенција са дневном дозом од 0,15 мг агониста ТРПВ1 нонивамида, структурног аналога капсаицина, спречила је повећање телесне масти изазвано исхраном и повећала нивое серотонина у плазми код здравих субјеката са прекомерном тежином.[4]

У 3Т3-Л1 адипоцитима активација ТРПВ1 нонивамидом смањила је акумулацију липида током диференцијације и сазревања супресијом експресије ППАР. У макрофагима, капсаицин и нонивамид су ослабили ослобађање проинфламаторних цитокина као што су ИЛ6, ЦКСЦЛ8 и ТНФ-алфа изазвано ЛПС-ом, на начин зависан од ТРПВ1.[6] Ипак, одређене функције ТРПВ1 у леукоцитима људске крви остају нејасне. У људским НК ћелијама, 10 и 50 μМ капсаицина изазивају пораст интрацелуларних концентрација Ца2+, што указује на функционалан ТРПВ1 канал.[7]

Међутим, пригушене ефекторске функције НК ћелија као што су цитотоксична дегранулација и секреција цитокина, изазване пре-третманом ћелија капсаицином током 1 х у опсегу концентрација од 10–100 μМ, биле су углавном независне од ТРПВ1.[7] У Т ћелијама је документовано да је ТРПВ1 укључен у процесе сигнализације рецептора Т ћелија, пролиферацију и диференцијацију Т ћелија, као и производњу цитокина.[8] Претходни рад наше групе је такође показао функционалну експресију ТРПВ1 у људским примарним Т ћелијама.[9] Штавише, анализе одговора на дозу у концентрацијама у распону од 0,03 до 300 μмол Л-1 откриле су да [6]-гингерол инхибира лучење цитокина примарним људским леукоцитима са ИЦ50 вредношћу од 82,2 μмол Л-1.

Међутим, квантификација [6]-гингерола у узорцима плазме здравих субјеката показала је средњу максималну концентрацију у плазми од само 42,0 ± 16,3 нмол Л-1 након узимања 1 Л чаја од ђумбира. Пошто ове концентрације [6]-гингерола нису имале значајан утицај на лучење цитокина у претходним студијама, [9] није јасно да ли је дијетално релевантна концентрација од 50 нмол Л-1, која се постиже у крвној плазми након конзумирања 1 Л чаја од ђумбира, довољна да модулира ћелијске имуне одговоре код других примарних људских леукоцита.

За људске неутрофиле, знање о функционалној улози ТРПВ1 је ограничено. Док су Косе и Назıроглу˘ [10] показали да се проток Ца2+- у неутрофилима као одговор на 10 μМ капсаицина смањује од стране антагониста ТРПВ1 капсазепина, други резултати нису показали да капсаицин индукује прилив Ца2+ упркос концентрацији μМ, када је тестиран у опсегу концентрације 1–10, који се може детектовати 1–10. РНК експресија.[11]

Неутрофили су најзаступљенији леукоцити у људској крви, који чине 60-70% свих циркулишућих белих крвних зрнаца. Оне су прве имуне ћелије које се регрутују на места инфекције; стога се често помињу као прва линија одбране.[12] Регрутовање неутрофила покреће, између осталог, бактеријски или митохондријски пептид Н-формилметионин-леуцил-фенилаланин (фМЛФ) или хемокини као што је ЦКСЦЛ8 (IL-8).[13]

Одбрамбени механизми неутрофила укључују фагоцитозу, [14] ослобађање антимикробних ензима дегранулацијом, [15] стварање реактивних врста кисеоника (РОС) [16] и формирање неутрофилних екстрацелуларних замки.[17] Поред ових директних одбрамбених механизама, неутрофили даље доприносе каснијим имуним одговорима путем ослобађања различитих цитокина и хемокина.[18] Такође, неутрофили могу да прођу процес пражњења који им омогућава да снажније реагују на каснију пуну активацију.[16б]

Последњих година су нарасли докази да састојци из хране и/или лековитих биљака могу да модификују један или више поменутих одбрамбених одговора људских неутрофила. Ове модификације укључују повећану фагоцитотску активност[19] и генерисање РОС,[20] појачану хемотаксију према фМЛФ,[21] и формирање неутрофилних екстрацелуларних замки.[20] Међутим, активно једињење(а) није идентификовано. Састојци из Ферула акитсцхкенсис (𝛽-пинен, сабинен, 𝛾-терпинен, геранилацетон и изоборнилацетат) су десензибилизирали неутрофиле на фМЛФ- и ЦКСЦЛ8- индуковали прилив Ца2+ и инхибирали, при чему је фМЛФ индукована у Ефекти изазвани геранилацетоном су посредовани преко ТРПВ1.[22]

На основу доступних података, претпоставили смо да лигандом индукована активација ТРПВ1 помоћу [6]-гингерола може утицати на опште функције неутрофила, било директно или кроз побољшање њихових одговора на активирајуће стимулусе. У оквиру ове хипотезе, посебно смо имали за циљ да разјаснимо да ли је верификована нутритивно релевантна концентрација довољна да модулира ћелијске имуне одговоре код примарних неутрофила људи као дела популације леукоцита. '

Штавише, покушали смо да упоредимо нивое експресије РНК свих чланова ТРП суперфамилије сисара у пет најистакнутијих типова ћелија у људској крви како бисмо добили квалитативно и квантитативно свеобухватан преглед експресије ТРП канала у људским леукоцитима.

2. Резултати

2.1. Обиље и релативни нивои транскрипта ТРП канала у људским леукоцитима

Да би се проценила експресија РНК ТРП канала у крвним леукоцитима, пет најистакнутијих типова ћелија леукоцита је изоловано из крви здравих давалаца, а експресија РНК ТРП канала је анализирана путем квантитативне РТ-ПЦР (Слика 1).

Специфични транскрипти ТРПВ као и породице ТРПМ су откривени са високим фреквенцијама од 75–100% у свим анализираним типовима ћелија. Просечна укупна учесталост узимајући у обзир све типове ћелија била је 96% за породицу ТРПВ и 98% за породицу ТРПМ. ТРПЦ-специфични транскрипти су били много мање заступљени, у распону од 0% у моноцитима, НК ћелијама, Т ћелијама и Б ћелијама до 100% у НК ћелијама и Т ћелијама са укупном средњом фреквенцијом од само 53% (Слика 1А). ТРПЦ5-специфични транскрипт је откривен само код неутрофила, са учесталошћу од 70%.

Такође, ТРПА1-специфични транскрипт генерално је открио прилично ниску заступљеност у анализираним типовима ћелија са учесталошћу од 100% у неутрофилима, 25% у моноцитима, 80% у НК ћелијама, 100% у Т ћелијама и 60% у Б ћелијама. Слично, транскрипт специфичан за ТРПМЛ3 показао је ниску фреквенцију у неутрофилима (50%), моноцитима (25%), НК ћелијама (40%) и Б ћелијама (20%), али учесталост од 100% у Т ћелијама. ТРПВ1-специфични транскрипт је откривен у свим типовима ћелија, показујући учесталост од 100% у моноцитима, НК ћелијама и Т ћелијама, и учесталост од 90% у неутрофилима и 80% у Б ћелијама.

Што се тиче релативне експресије РНК, у поређењу са одговарајућим фреквенцијама, ТРП канали су открили образац експресије који је више специфичан за тип ћелије, што је видљиво поређењем одговарајућих вредности Δцт у различитим анализираним типовима ћелија (Слика 1Б). На пример, ТРПП3 је детектован са фреквенцијом од 100% у свим типовима ћелија, али је јасно открио највиши ниво експресије у моноцитима.

Насупрот томе, ТРПВ2 канал је откривен у свим испитиваним типовима ћелија, са упоредиво високим нивоом експресије РНК, као и високом фреквенцијом. Слично томе, нивои транскрипта ТРПВ1 били су слични у свим испитиваним типовима ћелија (Слика 1Б).

2.2. ТРПВ1 површинска експресија на неутрофилима

Тренутно знање о функцији ТРПВ1 у људским неутрофилима је још увек нејасно. Да бисмо даље истражили улоге ТРПВ1 у људским неутрофилима, затим смо истражили да ли је канал ТРПВ1 експримиран на површини примарних људских неутрофила користећи проточну цитометрију живих ћелија (Слика 2).

Изоловани неутрофили су обојени за ЦД15 као површински маркер за неутрофиле (Слика 2А, Б) и истовремено обојени антителом подигнутим против епитопа у првој екстрацелуларној петљи протеина ТРПВ1 (Слика 2Б) или одговарајућом контролом изотипа, при чему потоњи неспецифични суррогат служи као месурогинска слика. 2А). У оквиру популације ЦД15+ анализиран је интензитет флуоресценције за ФИТЦ. Бојење неутрофила антителом ТРПВ1 довело је до јасно препознатљивог флуоресцентног сигнала у поређењу са контролом изотипа, чиме је потврђена површинска експресија ТРПВ1 у примарним људским неутрофилима (Слика 2Ц). Анализа неутрофила од четири појединачна донора открила је упоредиву површинску експресију ТРПВ1 (слика 2Д).

2.3. [6]-Гингерол индуковано повећање интрацелуларног Ца2+

Пошто ће активација ТРПВ1 изазвана лигандом довести до прилива Ца2+, [23] интрацелуларне концентрације Ца2+ неутрофила су одређене преко Ца2+-осетљиве боје Фура-2. На основу наших претходних налаза [9], изабрана је концентрација од 50 нМ добро познатог ТРПВ1 лиганда [6]-гингерола и време инкубације од 2 х. Анализе су показале да је инкубација неутрофила са 50 нМ [6]-гингерола резултирала повећањем интрацелуларних концентрација Ца2+ које су у просеку износиле 18,4% ± 1,0% од максималне вредности, утврђене применом 1 μМ јонофора јономицина. Повећање изазвано ДМСО је било 4,7% ± 1,2% (Слика 3).

2.4. Утицај [6]-Гингерола на експресију ТРПВ1

Затим смо имали за циљ да анализирамо утицај стимулације ТРПВ1 [6]-гингеролом на експресију ТРПВ1 на нивоу транскрипта преко к-РТПЦР, као и на нивоу површинског протеина путем бојења живих ћелија. У ту сврху, хумани неутрофили су инкубирани са 50 нМ [6]-гингерола током 2 х и одговарајући нивои експресије су квантификовани.

Ова инкубација од 2 сата није утицала ни на транскрипт ТРПВ1 ни на нивое протеина (слика 4), а такође се није променила, осим за ИЛ6, ИЛ17А, ИЛ24, Ц5 и ГДФ5, истражена РНА експресија заједничких гена цитокина и хемокина (слика С1, табела С2, пратеће информације).

2.5. Утицај [6]-Гингерола на експресију површинских маркера неутрофила

1. Увод

Идентификовање састојака хране са имуномодулаторним својствима заједно са њиховим одговарајућим молекуларним циљевима привукло је повећано интересовање последњих година. Због њихове велике разноликости лиганда, суперфамилија потенцијалних пролазних рецептора јонских канала (ТРП канали) представља веома интересантну класу потенцијалних циљних структура.

Суперфамилија ТРП канала сисара укључује шест сродних породица протеина, наиме анкирин (ТРПА), канонски (ТРПЦ), меластатин (ТРПМ), муколипин (ТРПМЛ), полицистин (ТРПП) и фамилију ванилоида (ТРПВ), од којих све типично деле шест трансмембранских сегмената који се састављају у облику тетракационе варијације. селективност.[1] Канал ТРПВ1 може бити далеко најинтензивније истражен члан ТРП суперфамилије. ТРПВ1 је првобитно идентификован као рецептор за капсаицин, оштру компоненту чили папричица.[2] Касније се показало да и оштри састојци из ђумбира, гингероли, активирају ТРПВ1.[3]

Биолошка улога ТРПВ1 у не-неуронским типовима ћелија је још увек под опсежним истраживањем, али доступни резултати имплицирају функције које су далеко изван сензорне и термалне перцепције. На пример, 12-недељна интервенција са дневном дозом од 0,15 мг агониста ТРПВ1 нонивамида, структурног аналога капсаицина, спречила је повећање телесне масти изазвано исхраном и повећала нивое серотонина у плазми код здравих субјеката са прекомерном тежином.[4]

У 3Т3-Л1 адипоцитима активација ТРПВ1 нонивамидом смањила је акумулацију липида током диференцијације и сазревања супресијом експресије ППАР. У макрофагима, капсаицин и нонивамид су ослабили ослобађање проинфламаторних цитокина као што су ИЛ6, ЦКСЦЛ8 и ТНФ-алфа изазвано ЛПС-ом, на начин зависан од ТРПВ1.[6] Ипак, одређене функције ТРПВ1 у леукоцитима људске крви остају нејасне. У људским НК ћелијама, 10 и 50 μМ капсаицина изазивају пораст интрацелуларних концентрација Ца2+, што указује на функционалан ТРПВ1 канал.[7]

Међутим, пригушене ефекторске функције НК ћелија као што су цитотоксична дегранулација и секреција цитокина, изазване пре-третманом ћелија капсаицином током 1 х у опсегу концентрација од 10–100 μМ, биле су углавном независне од ТРПВ1.[7] У Т ћелијама је документовано да је ТРПВ1 укључен у процесе сигнализације рецептора Т ћелија, пролиферацију и диференцијацију Т ћелија, као и производњу цитокина.[8] Претходни рад наше групе је такође показао функционалну експресију ТРПВ1 у људским примарним Т ћелијама.[9] Штавише, анализе одговора на дозу у концентрацијама у распону од 0,03 до 300 μмол Л-1 откриле су да [6]-гингерол инхибира лучење цитокина примарним људским леукоцитима са ИЦ50 вредношћу од 82,2 μмол Л-1.

Међутим, квантификација [6]-гингерола у узорцима плазме здравих субјеката показала је средњу максималну концентрацију у плазми од само 42,0 ± 16,3 нмол Л-1 након узимања 1 Л чаја од ђумбира. Пошто ове концентрације [6]-гингерола нису имале значајан утицај на лучење цитокина у претходним студијама, [9] није јасно да ли је дијетално релевантна концентрација од 50 нмол Л-1, која се постиже у крвној плазми након конзумирања 1 Л чаја од ђумбира, довољна да модулира ћелијске имуне одговоре код других примарних људских леукоцита.

За људске неутрофиле, знање о функционалној улози ТРПВ1 је ограничено. Док су Косе и Назıроглу˘ [10] показали да се проток Ца2+- у неутрофилима као одговор на 10 μМ капсаицина смањује од стране антагониста ТРПВ1 капсазепина, други резултати нису показали да капсаицин индукује прилив Ца2+ упркос концентрацији μМ, када је тестиран у опсегу концентрације 1–10, који се може детектовати 1–10. РНК експресија.[11]

Неутрофили су најзаступљенији леукоцити у људској крви, који чине 60-70% свих циркулишућих белих крвних зрнаца. Оне су прве имуне ћелије које се регрутују на места инфекције; стога се често помињу као прва линија одбране.[12] Регрутовање неутрофила покреће, између осталог, бактеријски или митохондријски пептид Н-формилметионин-леуцил-фенилаланин (фМЛФ) или хемокини као што је ЦКСЦЛ8 (IL-8).[13]

Одбрамбени механизми неутрофила укључују фагоцитозу, [14] ослобађање антимикробних ензима дегранулацијом, [15] стварање реактивних врста кисеоника (РОС) [16] и формирање неутрофилних екстрацелуларних замки.[17] Поред ових директних одбрамбених механизама, неутрофили даље доприносе каснијим имуним одговорима путем ослобађања различитих цитокина и хемокина.[18] Такође, неутрофили могу да прођу процес пражњења који им омогућава да снажније реагују на каснију пуну активацију.[16б]

Последњих година су нарасли докази да састојци из хране и/или лековитих биљака могу да модификују један или више поменутих одбрамбених одговора људских неутрофила. Ове модификације укључују повећану фагоцитотску активност[19] и генерисање РОС,[20] појачану хемотаксију према фМЛФ,[21] и формирање неутрофилних екстрацелуларних замки.[20] Међутим, активно једињење(а) није идентификовано. Састојци из Ферула акитсцхкенсис (𝛽-пинен, сабинен, 𝛾-терпинен, геранилацетон и изоборнилацетат) су десензибилизирали неутрофиле на фМЛФ- и ЦКСЦЛ8- индуковали прилив Ца2+ и инхибирали, при чему је фМЛФ индукована у Ефекти изазвани геранилацетоном су посредовани преко ТРПВ1.[22]

На основу доступних података, претпоставили смо да лигандом индукована активација ТРПВ1 помоћу [6]-гингерола може утицати на опште функције неутрофила, било директно или кроз побољшање њихових одговора на активирајуће стимулусе. У оквиру ове хипотезе, посебно смо имали за циљ да разјаснимо да ли је верификована нутритивно релевантна концентрација довољна да модулира ћелијске имуне одговоре код примарних неутрофила људи као дела популације леукоцита. '

Штавише, покушали смо да упоредимо нивое експресије РНК свих чланова ТРП суперфамилије сисара у пет најистакнутијих типова ћелија у људској крви како бисмо добили квалитативно и квантитативно свеобухватан преглед експресије ТРП канала у људским леукоцитима.

2. Резултати

2.1. Обиље и релативни нивои транскрипта ТРП канала у људским леукоцитима

Да би се проценила експресија РНК ТРП канала у крвним леукоцитима, пет најистакнутијих типова ћелија леукоцита је изоловано из крви здравих давалаца, а експресија РНК ТРП канала је анализирана путем квантитативне РТ-ПЦР (Слика 1).

Специфични транскрипти ТРПВ као и породице ТРПМ су откривени са високим фреквенцијама од 75–100% у свим анализираним типовима ћелија. Просечна укупна учесталост узимајући у обзир све типове ћелија била је 96% за породицу ТРПВ и 98% за породицу ТРПМ. ТРПЦ-специфични транскрипти су били много мање заступљени, у распону од 0% у моноцитима, НК ћелијама, Т ћелијама и Б ћелијама до 100% у НК ћелијама и Т ћелијама са укупном средњом фреквенцијом од само 53% (Слика 1А). ТРПЦ5-специфични транскрипт је откривен само код неутрофила, са учесталошћу од 70%.

Такође, ТРПА1-специфични транскрипт генерално је открио прилично ниску заступљеност у анализираним типовима ћелија са учесталошћу од 100% у неутрофилима, 25% у моноцитима, 80% у НК ћелијама, 100% у Т ћелијама и 60% у Б ћелијама. Слично, транскрипт специфичан за ТРПМЛ3 показао је ниску фреквенцију у неутрофилима (50%), моноцитима (25%), НК ћелијама (40%) и Б ћелијама (20%), али учесталост од 100% у Т ћелијама. ТРПВ1-специфични транскрипт је откривен у свим типовима ћелија, показујући учесталост од 100% у моноцитима, НК ћелијама и Т ћелијама, и учесталост од 90% у неутрофилима и 80% у Б ћелијама.

Што се тиче релативне експресије РНК, у поређењу са одговарајућим фреквенцијама, ТРП канали су открили образац експресије који је више специфичан за тип ћелије, што је видљиво поређењем одговарајућих вредности Δцт у различитим анализираним типовима ћелија (Слика 1Б). На пример, ТРПП3 је детектован са фреквенцијом од 100% у свим типовима ћелија, али је јасно открио највиши ниво експресије у моноцитима.

Насупрот томе, ТРПВ2 канал је откривен у свим испитиваним типовима ћелија, са упоредиво високим нивоом експресије РНК, као и високом фреквенцијом. Слично томе, нивои транскрипта ТРПВ1 били су слични у свим испитиваним типовима ћелија (Слика 1Б).

2.2. ТРПВ1 површинска експресија на неутрофилима

Тренутно знање о функцији ТРПВ1 у људским неутрофилима је још увек нејасно. Да бисмо даље истражили улоге ТРПВ1 у људским неутрофилима, затим смо истражили да ли је канал ТРПВ1 експримиран на површини примарних људских неутрофила користећи проточну цитометрију живих ћелија (Слика 2).

Изоловани неутрофили су обојени за ЦД15 као површински маркер за неутрофиле (Слика 2А, Б) и истовремено обојени антителом подигнутим против епитопа у првој екстрацелуларној петљи протеина ТРПВ1 (Слика 2Б) или одговарајућом контролом изотипа, при чему потоњи неспецифични суррогат служи као месурогинска слика. 2А). У оквиру популације ЦД15+ анализиран је интензитет флуоресценције за ФИТЦ. Бојење неутрофила антителом ТРПВ1 довело је до јасно препознатљивог флуоресцентног сигнала у поређењу са контролом изотипа, чиме је потврђена површинска експресија ТРПВ1 у примарним људским неутрофилима (Слика 2Ц). Анализа неутрофила од четири појединачна донора открила је упоредиву површинску експресију ТРПВ1 (слика 2Д).

2.3. [6]-Гингерол индуковано повећање интрацелуларног Ца2+

Пошто ће активација ТРПВ1 изазвана лигандом довести до прилива Ца2+, [23] интрацелуларне концентрације Ца2+ неутрофила су одређене преко Ца2+-осетљиве боје Фура-2. На основу наших претходних налаза [9], изабрана је концентрација од 50 нМ добро познатог ТРПВ1 лиганда [6]-гингерола и време инкубације од 2 х. Анализе су показале да је инкубација неутрофила са 50 нМ [6]-гингерола резултирала повећањем интрацелуларних концентрација Ца2+ које су у просеку износиле 18,4% ± 1,0% од максималне вредности, утврђене применом 1 μМ јонофора јономицина. Повећање изазвано ДМСО је било 4,7% ± 1,2% (Слика 3).

2.4. Утицај [6]-Гингерола на експресију ТРПВ1

Затим смо имали за циљ да анализирамо утицај стимулације ТРПВ1 [6]-гингеролом на експресију ТРПВ1 на нивоу транскрипта преко к-РТПЦР, као и на нивоу површинског протеина путем бојења живих ћелија. У ту сврху, хумани неутрофили су инкубирани са 50 нМ [6]-гингерола током 2 х и одговарајући нивои експресије су квантификовани.

Ова инкубација од 2 сата није утицала ни на транскрипт ТРПВ1 ни на нивое протеина (слика 4), а такође се није променила, осим за ИЛ6, ИЛ17А, ИЛ24, Ц5 и ГДФ5, истражена РНА експресија заједничких гена цитокина и хемокина (слика С1, табела С2, пратеће информације).

2.5. Утицај [6]-Гингерола на експресију површинских маркера неутрофила

Исеците Јинкуи Схенки пилуле на комаде, тачно одмерите приближно 2,0 г узорка и пренесите га у конусну тиквицу са чепом. Додајте 25 мЛ 70% метанола, измерите укупну масу и извршите ултразвучну екстракцију (300 В, 40 кХз) током 35 минута. Након хлађења на собну температуру, допуните изгубљену тежину са 70% метанола и добро протресите. Филтрирајте раствор кроз микропорозну мембрану од 0,45 μм да бисте добили тест раствор.

 

Скенирање пуне таласне дужине (190–400 нм) је спроведено да би се одабрала таласна дужина детекције. Иако моронизид и логанин имају максималну апсорпцију на 230–240 нм, ова таласна дужина пати од високог основног шума. Таласна дужина од 254 нм обезбеђује стабилан одговор и ниске позадинске сметње. Паеонол, циметна киселина, актеозид и 7-хидроксикумарин производе стабилну ултраљубичасту апсорпцију на 254 нм. Због тога је 254 нм изабрано као обједињена таласна дужина детекције за вишекомпонентну синхрону анализу.

 

Међу свим природним биљним сировинама,Цистанцхе тубулоса (Десертливинг Цистанцхе)истиче се као биљка санајвећи садржај актеозидаглобално. Као основни фенилетаноидни гликозид, актеозид је познат по антиинфламаторном, антиоксидативном, неуропротективном и имунолошком регулацији. Наша фабрика је специјализована за екстракт Цистанцхе тубулоса високе чистоће, који садржи далеко веће нивое актеозида и других активних састојака од уобичајених биљних материјала, што га чини идеалном сировином за развој врхунских дијететских суплемената, функционалне хране, биљних напитака и производа за негу коже за европско и америчко тржиште.

 

 

Ацтеосиде, компонента са потписом нашег екстракта Цистанцхе тубулоса, пружа вишеструке основне предности које одговарају здравственим захтевима европских и америчких потрошача: против упале, јачање имунитета, антихипоксију, уклањање слободних радикала, поправку ДНК и заштиту јетре. У комбинацији са ехинакозидом (антиоксиданс, неуропротекција, кардиоваскуларна заштита) и полисахаридима (регулација имунитета), наш екстракт интегрише све главне токове ефикасности врхунских биљних састојака поменутих горе, укључујућиантиинфламаторно, антибактеријско, антиоксидативно, имунорегулација и кардиоваскуларна заштита.