Недавни напредак у дијабетичким болестима бубрега: од повреде бубрега до фиброзе бубрега, 2. део

5. Епигенетске модификације и патогенеза ДКД

Познато је да ацетилација хистона Х3 и Х4 смањује позитивни набој хроматина, чинећи промотере доступним факторима транскрипције за активацију транскрипције [130]. Супротно томе, деацетилација има обрнути ефекат који резултира репресијом транскрипције [131]. Ове процесе катализују хистон ацетилтрансфераза (ХАТ) и хистон деацетилаза (ХДАЦ) [132]. Такође је познато да метилација и деметилација хистона метилтрансферазом и деметилазом ЦпГ острва у промотерима потискују и активирају експресију гена [133].

Хронична болест бубрега је уобичајена болест бубрега, а њена појава и развој су повезани са абнормалном регулацијом низа сигналних путева. Студије су показале да је дисфункција ХДАЦ повезана са појавом и развојем хроничне болести бубрега.

На пример, ХДАЦ1 је укључен у регулацију пролиферације гломеруларних ћелија и фиброзног одговора, а његово брисање може смањити степен гломеруларних лезија. ХДАЦ4 је такође укључен у инфламаторни одговор и фиброзу бубрежних тубуларних ћелија. У записима се налази да наш Цистанцхе може да лечи хроничну болест бубрега. Цистанцхе садржи низ биолошки активних састојака, као што су атрактилоди, цистанцхе, иридоиди и полисахариди. Ови састојци имају функцију заштите бубрега, промовисања регенерације и поправке бубрежних ћелија и побољшања функције бубрега, па се могу користити за лечење хроничне болести бубрега. Поред тога, Цистанцхе такође има различите функције као што су антиоксидација, анти-инфламација, антикоагулација и антихипертензив, што може спречити или успорити напредак оштећења бубрега и побољшати квалитет живота пацијената са хроничном болешћу бубрега.

Кликните на здравствене предности цистанцхеа

5.1. Метилација ДНК је повезана са ДКД

Метилација ДНК је репресивна епигенетска модификација и умешана је у патогенезу ДКД. Метилација цитозина на ЦпГ острвима промотора повезана је са репресијом транскрипције [134], а анализа метилације цитозина у тубулима људског бубрега у микрорегији је открила да структурно оштећење бубрега мења метилацију цитозина и степен фиброзе бубрега [135]. Друга студија је такође открила да је експресија ДНМТ1 била повишена у мононуклеарним ћелијама периферне крви код пацијената са ДКД; повећање ДМНТ1 може активирати мТОР пут и упалу [136].

Ген РАСАЛ1 кодира инхибитор Рас протеина и познато је да хипергликемија изазива хиперметилацију РАСАЛ1, што је повезано са одржавањем активације фибробласта и фиброзом бубрега [137]. Познато је да ТГФ- 1 промовише експресију ДНМТ1 и ДНМТ3 да би стимулисао хиперметилацију и потиснуо транскрипцију РАСАЛ1, што доводи до активације фиброгенезе [138–140].

Други протеин за који се зна да је повезан са бубрежном фиброгенезом је фибронектин [141]. Након повреде бубрега, почиње процес зарастања, а фибронектин у ЕЦМ је први протеин који се депонује и акумулира током фиброгенезе [141]. Акумулација фибронектина је уско повезана са фиброзом [141], а ранија студија је показала да су нивои метилације промотора гена ММП9 код пацијената са ДКД смањени, што је довело до повећане експресије фибронектина [142]. Хипометилација инхибитора гена ММП (ТИМП-2) и АКР1Б1, који кодирају алдозу редуктазу, такође је повезана са протеинуријом код пацијената са раном ДКД [143].

5.2. ДКД је повезан са пост-транслационом модификацијом хистона

Познато је да ацетилација хистона опушта структуру хроматина и олакшава везивање фактора транскрипције за промотере да би се активирала транскрипција. Супротно томе, метилација хистона има супротан ефекат, потискујући транскрипцију. Хипергликемија често утиче на ове процесе да изазову поремећаје бубрега [144].

5.2.1. Ацетилација хистона је укључена у патогенезу ДКД

Ацетилација хистона је укључена у прогресију ДКД [145–147], а ранија студија је показала да је ацетилација Х3К9 била повишена у бубрезима пацијената са ДКД [145]. У међувремену, познато је да ацетилација хистона Х3 и Х4 активира транскрипцију Цола1, ЦТГФ, ПАИ-1, П21, Лацм1, ФН1, ТНФ-, ЦОКС-2 и МЦП-1 [ 148], што може промовисати развој ДКД. Поред хистон ацетилтрансферазе, хистон деацетилазе (ХДАЦ) регулишу експресију гена епигенетски уклањањем ацетил група из хистона да би потиснуле транскрипцију, а то такође може подстаћи развој ДКД.

На пример, експресија нефрина, који штити подоците од оштећења изазваних хипергликемијом, потискује ХДАЦ4. Ранија студија је такође показала да је експресија нефрина била повишена након миР-29а, за који је познато да смањује експресију ХДАЦ4 и доводи до повећане експресије нефрина [149] (Слика 3).

Миофибробластична диференцијација је процес који производи терминално диференциране миофибробласте и који је укључен у зарастање ткива [150]. Миофибробласти акумулирају интерстицијске компоненте ЕЦМ као што су колагени и фибронектин током зарастања рана и експримирају обилне количине -актина глатких мишића (-СМА) [151,152]. Ове ћелије су на крају уграђене у стресна влакна [152]. Добро је документовано да ТГФ- 1 посредује у промету ЕЦМ-а да би се промовисала миофибробластна диференцијација у бубрегу. Ранија студија је показала да је ХДАЦ4 неопходан за ТГФ- 1-индуковану миофибробластну диференцијацију, пошто инхибирање деацетилације хистона трихостатином А или утишавање експресије ХДЦА4 инхибира транскрипцију -СМА гена [153], откривајући критичну улогу хистона ацетилација у бубрежној фибрози. Поред тога, СИРТ3, хистонска деацетилаза у митохондријима, утиче на гликолизу и фиброзу кроз регулацију нивоа ПКМ2 димера и ХИФ1 [154] и такође посредује у фосфорилацији СТАТ3 да утиче на аберантну гликолизу у тубулима.

5.2.2. Метилација хистона је укључена у патогенезу ДКД

Метилација хистона има монометил, диметил и триметил форме, а познато је да степен метилације хистона модулира транскрипцију гена [148] и утиче на патогенезу ДКД [155]. СУВ39Х1 је хистонска метилтрансфераза која катализује метилацију К9 остатка у Х3 са диметил или триметил групама. Показало се да хипергликемија смањује експресију СУВ39Х1 да промовише реналну фиброзу [156,157]. Раније студије су показале да је развој ДКД повезан са повишеном транскрипцијом проинфламаторних или профибротичних гена, због смањене метилације хистона Х3 на промотерима ових гена [147,158,159].

Добро је познато да се п21ВАФ1 транскрибује на високим нивоима након акутне повреде бубрега [160], а откривено је да инхибиција експресије метилтрансферазе СУВ39Х1 слаби експресију фибронектина изазвану хипергликемијом и п21ВАФ1 и убрзава хипергликемију изазвану хипертрофидијом 16 [16]. Смањење експресије СУВ39Х1 заузврат потискује експресију фибронектина и п21ВАФ1 индуковану високом глукозом [161]. Примећено је да прекомерна експресија метилације СУВ39Х1 и Х3К9 код пацијената са ДКД смањује упалу бубрега и апоптозу ћелија [162].

5.3. Некодирајућа РНК је укључена у патогенезу ДКД

Некодирајућа РНК је такође укључена у напредовање упале и фиброзе ДКД [163] (Табела 1), а познато је да дуге некодирајуће РНК (лнцРНА) учествују у иницијацији и прогресији ДКД вршењем директних патогених ефеката, или индиректним посредовањем специфични ренални путеви (као што су ТГФ- 1, НФ-κБ, СТАТ3 и ГСК-3 сигнализација) [164]. Према томе, лнцРНА могу имати потенцијал као биомаркери за рану дијагнозу или праћење прогнозе ДКД, или као терапеутске мете за успоравање напретка или чак поништавање успостављене ДКД. Показало се да услови са високим садржајем глукозе повећавају експресију миР-34а, која индукује мезангијалну пролиферацију и гломеруларну хипертрофију кроз инхибицију заустављања раста специфичног 1 (ГАС1) [165]. ГАС1 је укључен у пролиферацију и активацију гломеруларних ћелија и експримира се у бубрезима у патолошким условима [166].

Поред тога, инхибиција експресије миР-196а изазива мезангијалну хипертрофију активацијом инхибитора киназе зависне од циклина п27кип1, чиме се спречава заустављање ћелијског циклуса у Г1 фази [167]. Експресија миР-93 даље повећава експресију митогена и стресом активиране киназе 2 (Мск2), која заузврат посредује у ремоделирању хроматина и транскрипцији гена подоцита да изазове ДКД [168].

Као што је раније дискутовано у овом чланку, ЦБ1Р се експримира у бубрезима, а познато је да активирање експресије ЦБ1Р хипергликемијом изазива оштећење бубрега и нефропатију [149]. У систему трансфекције, пронађено је да миР-29а потискује експресију ЦБ1Р у мезангијалним ћелијама мишева под високим стресом глукозом, чиме блокира експресију проинфламаторних и профибротичких медијатора за ублажавање хипертрофије бубрега [169]. Штавише, познато је да куркумин има благотворне ефекте на смањење озбиљности ДКД, пошто ово природно једињење промовише експресију миР-29а да инхибира ЦБ1Р [170].

Насупрот томе, смањење експресије миР-29а слаби ДКК-1/Внт/-катенин сигнализацију и промовише апоптозу и таложење ЕЦМ да би утицало на фиброзу бубрега [31]. Поред тога, познато је да миР-29ц активира Рхо киназу циљајући Спри-1, што је повезано са акумулацијом ЕЦМ. Штавише, познато је да апоптозу подоцита контролишу миР-29ц и миР-21, а када се експресија миР-29ц повећа, промовише склапање фибронектина и апоптозу [171]. Некодирајућа РНК миР-лет-7 смањује експресију ЕЦМ протеина путем механизма који укључује ТГФ-/Смад3 пут [172], а ДПП-4 инхибиција и промоција експресије пептида АцСДКП доводи до заштите бубрега регулацијом преслушавање између миР-29 и миР-лет-7 [173].

ЕМТ и ЕндМТ процеси играју виталну улогу у развоју фиброзе у бубрегу. Некодирајућа РНК миР-21 је низводна мета Смад3, за коју је познато да активира транскрипцију миР-21 у присуству ТГФ- [174]; миР-21 такође инхибира про-апоптотичке сигнале и ублажава гломеруларне повреде изазване ТГФ- и хипергликемијом [175]. Познато је да ТГФ- 1 индукује појачање сигналног кола и активацију хроничног стања профиброзе и може да регулише експресију миР-192, миР-200с, миР-21, и миР-130б у мезангијалним ћелијама [176–178].

У међувремену, миР-93 је укључен у ТГФ- 1-индуковану ЕМТ и реналну фиброгенезу [179], док смањење миР-23а инхибира високо глукозом индуковану ЕМТ и фиброгенезу бубрега [180]. Студије показују да су нивои миР-192 повећани у гломерулима изолованим од дијабетичких мишева убризганих стрептозотоцином, као и код дијабетичких дб/дб мишева [181]. Поред тога, миР-200и су обогаћени у бубрезима, а експресија миР-200с је стимулисана оксидативним стресом. Показало се да миР-200 регулишу транзицију мезенхима у епител (МЕТ) кроз модулацију репресора транскрипције Е-кадхерина цинковог прста Е-бок биндинг хомеобок 1 (ЗЕБ1) [182]. Међутим, миР-130б-СНАИЛ оса делује да промовише ЕМТ и прогресију ка повећању тубулоинтерстицијалне фиброзе код ДКД [183].

Висок ниво глукозе даље подстиче експресију ТГФ- 1 да активира експресију миР-377, која потискује експресију п21-активиране киназе (ПАК) и супероксид дисмутазе (СОД), чиме се појачава производња протеина фибронектина [184]. ТГФ- 1 смањује експресију антифибротичних миРНА (миР-29с анд лет-7) [185,186], које циљају различите изоформе колагена у мезангијалним ћелијама. Друге заштитне миРНА укључују миР-26а, који инхибира ТГФ- 1-индуковану експресију ЕЦМ протеина код пацијената са ДКД [187], и миР-146а, који је појачан у раној ДКД да би смањио експресију инфламаторних цитокина као што су ИЛ-1 и ИЛ-18 [188].

6. Закључци

Хипергликемија је посредована цитокинима, факторима раста и неепигенетским механизмима, од којих су последњи такође неки од кључних покретача ДКД, укључујући Внт/-катенин сигнализацију, ЕР стрес, прекомерни РОС, активацију РААС, преоптерећење албумином и додатну производњу од инфламаторних елемената. Међутим, епигенетски механизми као што су метилација ДНК, посттранслационе модификације хистона и некодирајуће РНК такође играју критичну улогу у патогенези ДКД, као и процеси упале и фиброгенезе (слика 4).

Добро је познато да се ДКД у раној фази може побољшати мултидисциплинарним третманом, али како болест напредује, још увек не постоји ефикасан третман. Информације дате у овом прегледу могу помоћи клиничарима да открију ДКД у ранијој фази, где ће бити релативно лакше управљати или успорити прогресију нефропатије, и надају се да ће се постићи бољи исходи.

Слика 4. Механизми који покрећу запаљење бубрега и фиброзу. ЕЦМ: екстрацелуларни матрикс; ЕМТ: епително-мезенхимални прелаз; ЕндоМТ: ендотел-мезенхимска транзиција; ИФН-: интерферон алфа; ИЛ-6, интерлеукин 6; ЈАК/СТАТ: Трансдуктори сигнала Јанус киназе и активатори транскрипције; МАПК: протеин киназа активирана митогеном; ТГФ- : трансформишући фактор раста-бета; ТНФ, фактор некрозе тумора.

Доприноси аутора:

Концептуализација, П.-ХХ, И.-ЦХ и Ц.-ЛЛ; писање—припрема оригиналног нацрта, П.-ХХ и Т.-ХЦ; писање—преглед и уређивање, И.-ЦХ и Ц.-ЛЛ; надзор, Ц.-ЛЛ; администрација пројекта, Ц.-ЛЛ; прибављање средстава, И.-ЦХ Сви аутори су прочитали и сложили се са објављеном верзијом рукописа.

Финансирање:

Ово истраживање је финансирала Меморијална болница Цханг Гунг у Цхиаиију, Тајван, са бројем гранта ЦМРПГ6Ф0381-3.

Изјава институционалног одбора за ревизију:

Није применљиво.

Изјава о информисаној сагласности:

Није применљиво.

Изјава о доступности података:

Није применљиво.

Признања:

Аутори захваљују Схих-Тунг Лиу на његовим упутствима и ревизијама.

Сукоби интереса:

Аутори изјављују да нема сукоба интереса.

Референце

1. Гуаригуата, Л.; Вхитинг, ДР; Хамблетон, И.; Беаглеи, Ј.; Линненкамп, У.; Схав, ЈЕ Глобалне процене преваленције дијабетеса за 2013. и пројекције за 2035. Диабетес Рес. Цлин. Працт. 2014, 103, 137–149. [ЦроссРеф]

2. Менке, А.; Цасагранде, С.; Геисс, Л.; Цовие, ЦЦ Преваленција и трендови дијабетеса међу одраслима у Сједињеним Државама, 1988–2012. Јама 2015, 314, 1021–1029. [ЦроссРеф]

3. Мурпхи, Д.; МцЦуллоцх, ЦЕ; Лин, Ф.; Банерјее, Т.; Брагг-Гресхам, ЈЛ; Еберхардт, МС; Моргенстерн, Х.; Павков, МЕ; Саран, Р.; Пове, НР; ет ал. Трендови у преваленцији хроничне бубрежне болести у Сједињеним Државама. Анн. Интерн. Мед. 2016, 165, 473–481. [ЦроссРеф]

4. Като, М.; Натарајан, Р. Епигенетика и епигеномика код дијабетесне болести бубрега и метаболичке меморије. Нат. Рев. Непхрол. 2019, 15, 327–345. [ЦроссРеф]

5. Лин, Ј.; Цхенг, А.; Цхенг, К.; Денг, К.; Зханг, С.; Лан, З.; Ванг, В.; Цхен, Ј. Нови увиди у механизме пироптозе и импликације за дијабетесну болест бубрега. Инт. Ј. Мол. Сци. 2020, 21, 7057. [ЦроссРеф]

6. Адлер, АИ; Стевенс, РЈ; Манлеи, СЕ; Билоус, РВ; Цулл, ЦА; Холман, РР; Укпдс, Г. Развој и напредовање нефропатије код дијабетеса типа 2: Проспективна студија о дијабетесу Уједињеног Краљевства (УКПДС 64). Киднеи Инт. 2003, 63, 225–232. [ЦроссРеф] [ПубМед]

7. Ву, Б.; Зханг, С.; Лин, Х.; Моу, С. Превенција бубрежне инсуфицијенције код кинеских пацијената са новодијагностикованим дијабетесом типа 2: анализа исплативости. Ј. Диабетес Инвестиг. 2018, 9, 152–161. [ЦроссРеф]

8. Де Пасцалис, А.; Цианциоло, Г.; Цапелли, И.; Брунори, Г.; Ла Манна, Г. СГЛТ2 инхибитори, натријум и ефекти ван циља: преглед. Ј. Непхрол. 2021, 34, 673–680. [ЦроссРеф] [ПубМед]

9. Таилор, СИ; Иазди, ЗС; Беителсхеес, АЛ Фармаколошки третман хипергликемије код дијабетеса типа 2. Ј. Цлин. Инвестиг. 2021, 131, е142243. [ЦроссРеф] [ПубМед]

10. Ангуиано, Л.; Риера, М.; Пасцуал, Ј.; Солер, МЈ блокада ендотелина у дијабетичкој бубрежној болести. Ј. Цлин. Мед. 2015, 4, 1171–1192. [ЦроссРеф]

11. Брасаццхио, Д.; Окабе, Ј.; Тикеллис, Ц.; Балцерцзик, А.; Георге, П.; Бакер, ЕК; Цалкин, АЦ; Бровнлее, М.; Цоопер, МЕ; Ел-Оста, А. Хипергликемија изазива динамичку кооперативност ензима хистон метилазе и деметилазе повезане са епигенетским ознакама које активирају ген који коегзистирају на лизинском репу. Диабетес 2009, 58, 1229–1236. [ЦроссРеф]

12. Колм-Литти, В.; Сауер, У.; Нерлицх, А.; Лехманн, Р.; Сцхлеицхер, ЕД Висока производња трансформационог фактора раста бета1 изазвана глукозом је посредована путем хексозамина у мезангијалним ћелијама гломерула свиња. Ј. Цлин. Инвестиг. 1998, 101, 160–169. [ЦроссРеф] [ПубМед]

13. Новотни, К.; Јунг, Т.; Хохн, А.; Вебер, Д.; Груне, Т. Напредни крајњи производи гликације и оксидативни стрес код дијабетес мелитуса типа 2. Биомолекули 2015, 5, 194–222. [ЦроссРеф]

14. Зоров, ДБ; Јухасзова, М.; Соллотт, СЈ Митохондријалне реактивне врсте кисеоника (РОС) и РОС-индуковано ослобађање РОС. Пхисиол. Рев. 2014, 94, 909–950. [ЦроссРеф] [ПубМед]

15. Сусзтак, К.; Рафф, АЦ; Сцхиффер, М.; Боттингер, ЕП Реактивне врсте кисеоника изазване глукозом изазивају апоптозу подоцита и деплецију подоцита на почетку дијабетичке нефропатије. Диабетес 2006, 55, 225–233. [ЦроссРеф] [ПубМед]

16. Брозијус, ФК; Туттле, КР; Кретзлер, М. ЈАК инхибиција у лечењу дијабетесне болести бубрега. Диабетологиа 2016, 59, 1624–1627. [ЦроссРеф]

17. Бертхиер, ЦЦ; Зханг, Х.; Сцхин, М.; Хенгер, А.; Нелсон, РГ; Иее, Б.; Боуцхерот, А.; Неуссер, МА; Цохен, ЦД; Цартер-Су, Ц.; ет ал. Појачана експресија трансдуктора сигнала Јанус киназе и активатора чланова транскрипционог пута у хуманој дијабетичкој нефропатији. Диабетес 2009, 58, 469–477. [ЦроссРеф] [ПубМед]

18. Бровнлее, М. Биохемија и молекуларна ћелијска биологија дијабетичких компликација. Природа 2001, 414, 813–820. [ЦроссРеф]

19. Бровнлее, М. Патобиологија дијабетичких компликација: механизам за уједињење. Диабетес 2005, 54, 1615–1625. [ЦроссРеф] [ПубМед]

20. Форбес, ЈМ; Ке, БКС; Нгуиен, ТВ; Хенстридге, ДЦ; Пенфолд, СА; Ласковски, А.; Соуррис, КЦ; Гросцхнер, ЛН; Цоопер, МЕ; Тхорбурн, ДР; ет ал. Недостатак активности митохондријалног комплекса И због уметања замке гена Ндуфс6 изазива бубрежну болест. Антиоксид. Редок Сигнал. 2013, 19, 331–343. [ЦроссРеф]

21. Аззоуз, Д.; Кхан, МА; Паланииар, Н. РОС индукује НЕТозу оксидацијом ДНК и покретањем поправке ДНК. Целл Деатх Дисцов. 2021, 7, 113. [ЦроссРеф] [ПубМед]

22. Родригуез-Варгас, ЈМ; Руиз-Магана, МЈ; Руиз-Руиз, Ц.; Мајуелос-Мелгуизо, Ј.; Пералта-Леал, А.; Родригуез, МИ; МунозГамез, ЈА; де Алмодовар, МР; Силес, Е.; Ривас, АЛ; ет ал. Оштећење ДНК изазвано РОС-ом и ПАРП-1 су потребни за оптималну индукцију аутофагије изазване гладовањем. Целл Рес. 2012, 22, 1181–1198. [ЦроссРеф] 23. Боуцхез, Ц.; Девин, А. Митохондријална биогенеза и врсте митохондријалног реактивног кисеоника (РОС): комплексан однос регулисан цАМП/ПКА сигналним путем. Целлс 2019, 8, 287. [ЦроссРеф] [ПубМед]

24. Ду, Кс.; Мацумура, Т.; Еделстеин, Д.; Россетти, Л.; Зсенгеллер, З.; Сзабо, Ц.; Бровнлее, М. Инхибиција ГАПДХ активности поли(АДП-рибозом) полимеразом активира три главна пута хипергликемијског оштећења у ендотелним ћелијама. Ј. Цлин. Инвестиг. 2003, 112, 1049–1057. [ЦроссРеф] [ПубМед]

25. Роцхетте, Л.; Зеллер, М.; Цоттин, И.; Вергели, Ц. Дијабетес, оксидативни стрес и терапијске стратегије. Биоцхим. Биопхис. Ацта 2014, 1840, 2709–2729. [ЦроссРеф]

26. Биерхаус, А.; Сцхиекофер, С.; Сцхванингер, М.; Андрасси, М.; Хумперт, ПМ; Цхен, Ј.; Хонг, М.; Лутхер, Т.; Хенле, Т.; Клотинг, И.; ет ал. Одржана активација транскрипционог фактора нуклеарног фактора-каппаБ повезана са дијабетесом. Диабетес 2001, 50, 2792–2808. [ЦроссРеф]

27. Иоунце, ЦВ; Ванг, К.; Колаттукуди, ПЕ Смрт кардиомиоцита изазвана хипергликемијом је посредована производњом МЦП-1 и индукцијом новог протеина цинкових прстију МЦПИП. Цардиовасц. Рес. 2010, 87, 665–674. [ЦроссРеф]

28. Баша, Б.; Самуел, СМ; Триггле, ЦР; Динг, Х. Ендотелна дисфункција код дијабетес мелитуса: Могућа укљученост стреса ендоплазматског ретикулума? Екп. Диабетес Рес. 2012, 2012, 481840. [ЦроссРеф] [ПубМед]

29. Лове, ДЦ; Хановер, ЈА Сигнални пут хексозамина: дешифровање "О-ГлцНАц кода". Сци. СТКЕ 2005, 2005, ре13. [ЦроссРеф]

30. Симонсон, МС Фенотипске транзиције и фиброза у дијабетичкој нефропатији. Киднеи Инт. 2007, 71, 846–854. [ЦроссРеф] [ПубМед]

31. Лин, ЦЛ; Ванг, ЈИ; Ко, ЈИ; Хуанг, ИТ; Куо, ИХ; Ванг, ФС Дицккопф-1 промовише акумулацију мезангијалног матрикса изазвану хипергликемијом и дисфункцију бубрега. Џем. Соц. Непхрол. 2010, 21, 124–135. [ЦроссРеф]

32. Лавоие, ЈЛ; Сигмунд, ЦД Миниревиев: Преглед система ренин-ангиотензин — ендокрини и паракрини систем. Ендокринологија 2003, 144, 2179–2183. [ЦроссРеф] [ПубМед]

33. Маркуез, ДФ; Руиз-Хуртадо, Г.; Руилопе, ЛМ; Сегура, Ј. Ажурирање блокаде ренин-ангиотензин-алдостеронског система у клиничкој пракси. Екперт Опин. Пхармацотхер. 2015, 16, 2283–2292. [ЦроссРеф]

34. Остергаард, МВ; Сецхер, Т.; Цхристенсен, М.; Салинас, ЦГ; Роосталу, У.; Скитте, ЈЛ; Руне, И.; Хансен, ХХ; Јелсинг, Ј.; Вранг, Н.; ет ал. Терапеутски ефекти лизиноприла и емпаглифлозина у мишјем моделу дијабетесне болести бубрега убрзане хипертензијом. Сам. Ј. Пхисиол. Рен. Пхисиол. 2021, 321, Ф149–Ф161. [ЦроссРеф] [ПубМед]

35. Кумар, Н.; Иин, Ц. Анти-инфламаторни пептид Ац-СДКП: Синтеза, улога у АЦЕ инхибицији и његов терапеутски потенцијал код хипертензије и кардиоваскуларних болести. Пхармацол. Рес. 2018, 134, 268–279. [ЦроссРеф] [ПубМед]

37. Коварик, ЈЈ; Калтенекер, ЦЦ; Домениг, О.; Антлангер, М.; Поглич, М.; Копецки, Ц.; Саеманн, МД Ефекат антагонизма минералокортикоидних рецептора и АЦЕ инхибиције на профиле ангиотензина у дијабетичкој бубрежној болести: истраживачка студија. Диабетес Тхер. 2021, 12, 2485–2498. [ЦроссРеф]

37. Баррера-Цхимал, Ј.; Гирерд, С.; Каисер, Ф. Антагонисти минералокортикоидних рецептора и болести бубрега: Патофизиолошке основе. Киднеи Инт. 2019, 96, 302–319. [ЦроссРеф]

38. Зхуге, Ф.; Ни, И.; Нагасхимада, М.; Нагата, Н.; Ксу, Л.; Мукаида, Н.; Канеко, С.; Ота, Т. ДПП-4 Инхибиција линаглиптином ублажава упалу повезану са гојазношћу и инсулинску резистенцију регулацијом М1/М2 поларизације макрофага. Диабетес 2016, 65, 2966–2979. [ЦроссРеф]

39. Ли, Ј.; Лиу, Х.; Такаги, С.; Нитта, К.; Китада, М.; Сривастава, СП; Такагаки, И.; Кавасаки, К.; Коиа, Д. Заштитни ефекти емпаглифлозина на бубреге путем инхибиције ЕМТ и аберантне гликолизе у проксималним тубулима. ЈЦИ Инсигхт 2020, 5, е129034. [ЦроссРеф]

40. Поллак, МР; Куаггин, СЕ; Хоениг, МП; Дворкин, ЛД Гломерул: сфера утицаја. Цлин. Џем. Соц. Непхрол. 2014, 9, 1461–1469. [ЦроссРеф]

41. Сциндиа, ИМ; Десхмукх, САД; Багавант, Х. Мезангијална патологија у гломеруларној болести: Циљеви терапијске интервенције. Адв. Друг Делив. Рев. 2010, 62, 1337–1343. [ЦроссРеф] [ПубМед]

42. Аббоуд, ХЕ Месангиал целл биологи. Екп. Целл Рес. 2012, 318, 979–985. [ЦроссРеф]

43. Гарг, П. Преглед биологије подоцита. Сам. Ј. Непхрол. 2018, 47 (Суппл. С1), 3–13. [ЦроссРеф] [ПубМед]

44. Грахаммер, Ф.; Сцхелл, Ц.; Хубер, ТБ Молекуларно разумевање прорезане дијафрагме. Педиатр. Непхрол. 2013, 28, 1957–1962. [ЦроссРеф]

45. Зииадех, ФН; Волф, Г. Патогенеза подоцитопатије и протеинурије у дијабетичкој гломерулопатији. Цурр. Диабетес Рев. 2008, 4, 39–45. [ЦроссРеф] [ПубМед]

46. ​​Бохле, А.; Христ, Х.; Грунд, КЕ; Мацкенсен, С. Улога интерстицијума кортекса бубрега у бубрежној болести. Цонтриб. Непхрол. 1979, 16, 109–114.

47. Куппе, Ц.; Ибрахим, ММ; Кранз, Ј.; Зханг, Кс.; Зиеглер, С.; Пералес-Патон, Ј.; Јансен, Ј.; Реимер, КЦ; Смитх, ЈР; Добие, Р.; ет ал. Декодирање порекла миофибробласта у фибрози бубрега код људи. Природа 2021, 589, 281–286. [ЦроссРеф]

49. Сривастава, СП; Хедаиат, АФ; Канасаки, К.; Гоодвин, ЈЕ унакрсни разговор микроРНА утиче на прелазе епитела у мезенхим, ендотела у мезенхим и макрофага у мезенхим у бубрегу. Фронт. Пхармацол. 2019, 10, 904. [ЦроссРеф]

49. Канасаки, К.; Тадури, Г.; Коиа, Д. Дијабетичка нефропатија: Улога инфламације у активацији фибробласта и фибрози бубрега. Фронт. Ендоцринол. 2013, 4, 7. [ЦроссРеф]

50. Гианницо, Г.; Цортес, П.; Баццора, МХ; Хасетт, Ц.; Таубе, ДВ; Иее, Ј. Глибенкламид спречава повећано формирање екстрацелуларног матрикса изазвано високом концентрацијом глукозе у мезангијалним ћелијама. Сам. Ј. Пхисиол. Рен. Пхисиол. 2007, 292, Ф57–Ф65. [ЦроссРеф]

51. Ахметсхина, А.; Палумбо, К.; Деес, Ц.; Бергманн, Ц.; Веналис, П.; Зерр, П.; Хорн, А.; Кирева, Т.; Беиер, Ц.; Зверина, Ј.; ет ал. За фиброзу посредовану ТГФ-бета потребна је активација канонске Внт сигнализације. Нат. Цоммун. 2012, 3, 735. [ЦроссРеф] [ПубМед]

52. Либерман, З.; Елдар-Финкелман, Х. Серин 332 фосфорилација супстрата инсулинског рецептора-1 помоћу киназе гликоген синтазе-3 слаби инсулинску сигнализацију. Ј. Биол. Цхем. 2005, 280, 4422–4428. [ЦроссРеф]

53. Лин, ЦЛ; Ванг, ЈИ; Хуанг, ИТ; Куо, ИХ; Сурендран, К.; Ванг, ФС Внт/бета-катенин сигнализација модулира преживљавање мезангијалних ћелија под високим стресом глукозом. Џем. Соц. Непхрол. 2006, 17, 2812–2820. [ЦроссРеф] [ПубМед]

54. Сингх, СП; Тао, С.; Фиелдс, ТА; Вебб, С.; Харрис, РЦ; Рао, Р. Инхибиција гликоген синтазе киназе-3 умањује активацију фибробласта и развој фиброзе након исхемије-реперфузије бубрега код мишева. Дис. Моделс Мецх. 2015, 8, 931–940. [ЦроссРеф] [ПубМед]

55. Барутта, Ф.; Мастроцола, Р.; Беллини, С.; Бруно, Г.; Груден, Г. Цаннабиноид Рецепторс ин Диабетиц Киднеи Дисеасе. Цурр. Диабетес Реп. 2018, 18, 9. [ЦроссРеф]

56. Ахмадиан, М.; Сух, ЈМ; Хах, Н.; Лиддле, Ц.; Аткинс, АР; Довнес, М.; Еванс, РМ ППАРгама сигнализација и метаболизам: добро, лоше и будућност. Нат. Мед. 2013, 19, 557–566. [ЦроссРеф]

57. Су, В.; Цао, Р.; Он, ИЦ; Гуан, ИФ; Руан, КСЗ Преслушавање хипергликемије и дислипидемије у дијабетичкој бубрежној болести. Киднеи Дис. 2017, 3, 171–180. [ЦроссРеф] 58. Лин, ЦЛ; Хсу, ИЦ; Лее, ПХ; Леи, ЦЦ; Ванг, ЈИ; Хуанг, ИТ; Ванг, СИ; Ванг, ФС Поремећај канабиноидног рецептора 1 ППАРгамма2 повећава индукцију хипергликемије мезангијалне инфламације и фиброзе у бубрежним гломерулима. Ј. Мол. Мед. 2014, 92, 779–792. [ЦроссРеф]

59. Ванг, В.; Ванг, И.; Лонг, Ј.; Ванг, Ј.; Хаудек, СБ; Овербеек, П.; Цханг, БХ; Шумакер, ПТ; Данесх, ФР Фисија митохондрија изазвана хипергликемијом је посредована активацијом РОЦК1 у подоцитима и ендотелним ћелијама. Целл Метаб. 2012, 15, 186–200. [ЦроссРеф]

60. Лассен, Е.; Даехн, ИС Молекуларни механизми у раној дијабетичкој бубрежној болести: дисфункција гломеруларних ендотелних ћелија. Инт. Ј. Мол. Сци. 2020, 21, 9456. [Унакрсна референца] 61. Зхао, КСП; Цханг, СИ; Лиао, МЦ; Ло, ЦС; Цхениер, И.; Луо, Х.; Цхиассон, ЈЛ; Ингелфингер, ЈР; Цхан, ЈС; Зханг, СЛ Хедгехог Интерацтинг Протеин промовише фиброзу и апоптозу у гломеруларним ендотелним ћелијама код мишјег дијабетеса. Сци. Реп. 2018, 8, 5958. [ЦроссРеф]

63. Мииата, КН; Зхао, КСП; Цханг, СИ; Лиао, МЦ; Ло, ЦС; Цхениер, И.; Етхиер, Ј.; Цаилхиер, ЈФ; Латтоуф, ЈБ; Троианов, С.; ет ал. Повећано излучивање уринарног протеина који интерагује са јежем (уХхип) у раној дијабетичкој болести бубрега. Трансл. Рес. 2020, 217, 1–10. [ЦроссРеф]

63. Лин, ЦЛ; Ванг, ФС; Хсу, ИЦ; Цхен, ЦН; Тсенг, МЈ; Салеем, МА; Цханг, ПЈ; Ванг, ЈИ Модулација нотцх-1 сигнализације ублажава дијабетичку нефропатију посредовану фактором раста васкуларног ендотела. Дијабетес 2010, 59, 1915–1925. [ЦроссРеф]

64. Нирањан, Т.; Биелесз, Б.; Груенвалд, А.; Понда, МП; Копп, ЈБ; Тхомас, ДБ; Сусзтак, К. Нотцх пут у подоцитима игра улогу у развоју гломеруларне болести. Нат. Мед. 2008, 14, 290–298. [ЦроссРеф] [ПубМед]

65. Като, Х.; Груенвалд, А.; Сух, ЈХ; Минер, ЈХ; Барисони-Тхомас, Л.; Такето, ММ; Фаул, Ц.; Миллар, СЕ; Холзман, ЛБ; Сусзтак, К. Пут Внт/бета-катенина у подоцитима интегрише ћелијску адхезију, диференцијацију и преживљавање. Ј. Биол. Цхем. 2011, 286, 26003–26015. [ЦроссРеф]

66. Фанг, Л.; Ли, Кс.; Луо, И.; Хе, В.; Даи, Ц.; Ианг, Ј. Инхибиција аутофагије индукује апоптозу подоцита активирањем про-апоптотичког пута стреса ендоплазматског ретикулума. Екп. Целл Рес. 2014, 322, 290–301. [ЦроссРеф] [ПубМед]

67. Лин, ИЦ; Лаи, ТС; Ву, ХИ; Цхоу, ИХ; Цхианг, ВЦ; Лин, СЛ; Цхен, ИМ; Цху, ТС; Ту, ИК Ефекти и безбедност комбиноване терапије статином и езетимибом код пацијената са хроничном болешћу бубрега: систематски преглед и мета-анализа. Цлин. Пхармацол. Тхер. 2020, 108, 833–843. [ЦроссРеф]

68. Бензинг, Т.; Салант, Д. Увид у гломеруларну филтрацију и албуминурију. Н. Енгл. Ј. Мед. 2021, 384, 1437–1446. [ЦроссРеф]

69. Доублиер, С.; Салвидио, Г.; Лупиа, Е.; Руотсалаинен, В.; Верзола, Д.; Деферрари, Г.; Цамусси, Г. Експресија нефрина је смањена у хуманој дијабетичкој нефропатији: докази за посебну улогу гликованог албумина и ангиотензина ИИ. Диабетес 2003, 52, 1023–1030. [ЦроссРеф]

70. Гарг, П.; Холзман, ЛБ Подоцити: Стицање упоришта. Екп. Целл Рес. 2012, 318, 955–963. [ЦроссРеф] [ПубМед]

71. Бруевер, М.; Хопкинс, АМ; Хоберт, МЕ; Нусрат, А.; Мадара, ЈЛ РхоА, Рац1 и Цдц42 испољавају различите ефекте на епителну баријеру путем селективне структурне и биохемијске модулације спојних протеина и Ф-актина. Сам. Ј. Пхисиол. Целл Пхисиол. 2004, 287, Ц327–Ц335. [ЦроссРеф]

72. Блаттнер, СМ; Ходгин, ЈБ; Нисхио, М.; Вилие, СА; Саха, Ј.; Соофи, АА; Вининг, Ц.; Рандолпх, А.; Хербацх, Н.; Ванке, Р.; ет ал. Дивергентне функције Рхо ГТПаза Рац1 и Цдц42 у повреди подоцита. Киднеи Инт. 2013, 84, 920–930. [ЦроссРеф]

73. Цханг, Ј.; Иан, Ј.; Ли, Кс.; Лиу, Н.; Зхенг, Р.; Зхонг, И. Упдате он тхе Мецханисмс оф Тубулар Целл Ињури ин Диабетиц Бунни Дисеасе. Фронт. Мед. 2021, 8, 661076. [ЦроссРеф] [ПубМед]

74. Михевц, М.; Петрески, Т.; Мавер, У.; Бевц, С. Проксималне тубуларне епителне ћелије бубрега: преглед изолације, карактеризације и техника култивисања. Мол. Биол. Реп. 2020, 47, 9865–9882. [ЦроссРеф] [ПубМед]

75. Ниедовицз, ДМ; Далеке, ДЛ Улога оксидативног стреса у дијабетичким компликацијама. Целл Биоцхем. Биопхис. 2005, 43, 289–330. [ЦроссРеф]

76. Лв, В.; Бооз, ГВ; Ванг, И.; Фан, Ф.; Роман, РЈ Упала и ренална фиброза: Недавни развој кључних сигналних молекула као потенцијалних терапијских циљева. ЕУР. Ј. Пхармацол. 2018, 820, 65–76. [ЦроссРеф] [ПубМед]

77. Ксу, И.; Гуо, М.; Јианг, В.; Донг, Х.; Хан, И.; Ан, КСФ; Зханг, Ј. Стрес ендоплазматског ретикулума и његови ефекти на апоптозу бубрежних тубуларних ћелија код исхемијске акутне повреде бубрега. Рен. Фаил. 2016, 38, 831–837. [ЦроссРеф]

78. Фан, И.; Лее, К.; Ванг, Н.; Хе, ЈЦ Улога стреса ендоплазматског ретикулума у ​​дијабетичкој нефропатији. Цурр. Диабетес Реп. 2017, 17, 17. [ЦроссРеф]

79. Зхоу, И.; Цаи, Т.; Ксу, Ј.; Јианг, Л.; Ву, Ј.; Сун, К.; Зен, К.; Ианг, Ј. УЦП2 ублажава апоптозу тубуларних епителних ћелија код оштећења бубрежне исхемије-реперфузије. Сам. Ј. Пхисиол. Рен. Пхисиол. 2017, 313, Ф926–Ф937. [ЦроссРеф] [ПубМед]

80. Такахасхи, А.; Такабатаке, И.; Кимура, Т.; Маејима, И.; Намба, Т.; Иамамото, Т.; Матсуда, Ј.; Минами, С.; Каимори, ЈИ; Матсуи, И.; ет ал. Аутофагија инхибира акумулацију напредних крајњих продуката гликације промовишући лизозомалну биогенезу и функцију у проксималним тубулима бубрега. Дијабетес 2017, 66, 1359–1372. [ЦроссРеф]

81. Цибулски, АВ Стрес ендоплазматског ретикулума, неразвијени протеински одговор и аутофагија код болести бубрега. Нат. Рев. Непхрол. 2017, 13, 681–696. [ЦроссРеф]

82. Цхе, Д.; Зхоу, Т.; Лан, И.; Ксие, Ј.; Гонг, Х.; Ли, Ц.; Фенг, Ј.; Хонг, Х.; Ки, В.; Ма, Ц.; ет ал. Епително-мезенхимална транзиција изазвана високом глукозом доприноси повећању фиброгених фактора у пигментним епителним ћелијама ретине. Инт. Ј. Мол. Мед. 2016, 38, 1815–1822. [ЦроссРеф] [ПубМед]

83. Гоодвин, ЈЕ; Фенг, И.; Велазкуез, Х.; Сесса, ВЦ Ендотелни глукокортикоидни рецептор је неопходан за заштиту од сепсе. Проц. Натл. Акад. Сци. САД 2013, 110, 306–311. [ЦроссРеф]

84. Гоодвин, ЈЕ; Зханг, Кс.; Ротллан, Н.; Фенг, И.; Зхоу, Х.; Фернандез-Хернандо, Ц.; Иу, Ј.; Сесса, ВЦ Ендотелни глукокортикоидни рецептор потискује атерогенезу — кратак извештај. Артер. Тхромб. Васц. Биол. 2015, 35, 779–782. [ЦроссРеф] [ПубМед]

85. Зхоу, Х.; Мехта, С.; Сривастава, СП; Грабинска, К.; Зханг, Кс.; Вонг, Ц.; Хедаиат, А.; Перротта, П.; Фернандез-Хернандо, Ц.; Сесса, ВЦ; ет ал. Интеракције ендотелних ћелија-глукокортикоидних рецептора и регулација Внт сигнализације. ЈЦИ Инсигхт 2020, 5, е131384. [ЦроссРеф] [ПубМед]

86. Лу, ТЦ; Ванг, ЗХ; Фенг, Кс.; Цхуанг, ПИ; Фанг, В.; Схен, И.; Леви, ДЕ; Ксионг, Х.; Цхен, Н.; Хе, ЈЦ Кноцкдовн активности Стат3 ин виво спречава дијабетичку гломерулопатију. Киднеи Инт. 2009, 76, 63–71. [ЦроссРеф] [ПубМед]

87. Китада, М.; Ксу, Ј.; Огура, И.; Монно, И.; Коиа, Д. Дисфункција манган супероксид дисмутазе и патогенеза болести бубрега. Фронт. Пхисиол. 2020, 11, 755. [ЦроссРеф] [ПубМед]

88. Де Марцхи, У.; Галиндо, АН; Тхевенет, Ј.; Хермант, А.; Бермонт, Ф.; Лассуеур, С.; Доминго, ЈС; Куссманн, М.; Даион, Л.; Виедеркехр, А. Деацетилација митохондријалног лизина промовише енергетски метаболизам и сигнализацију калцијума у ​​ћелијама које луче инсулин. ФАСЕБ Ј. 2019, 33, 4660–4674. [ЦроссРеф] [ПубМед]

89. Огура, И.; Китада, М.; Ксу, Ј.; Монно, И.; Коиа, Д. Инхибиција ЦД38 апигенином ублажава митохондријски оксидативни стрес кроз обнављање интрацелуларног НАД( плус )/НАДХ односа и активности Сирт3 у ћелијама бубрежних тубула код дијабетичких пацова. Старење 2020, 12, 11325–11336. [ЦроссРеф]

90. Цанто, Ц.; Герхарт-Хинес, З.; Феиге, ЈН; Лагоуге, М.; Нориега, Л.; Милне, ЈЦ; Еллиотт, ПЈ; Пуигсервер, П.; Ауверк, Ј. АМПК регулише потрошњу енергије модулацијом НАД плус метаболизма и СИРТ1 активности. Природа 2009, 458, 1056–1060. [ЦроссРеф] [ПубМед]

91. Куме, С.; Коиа, Д.; Узу, Т.; Маегава, Х. Улога сигнала сенсинга нутријената у патогенези дијабетичке нефропатије. Биомед. Рес. Инт 2014, 2014, 315494. [ЦроссРеф]

93. Оладипупо, СС; Смитх, Ц.; Сантефорд, А.; Парк, Ц.; Сене, А.; Вилеи, ЛА; Осеи-Овусу, П.; Хсу, Ј.; Запата, Н.; Лиу, Ф.; ет ал. ФГФ сигнализација ендотелних ћелија је потребна за одговор на повреду, али не и за васкуларну хомеостазу. Проц. Натл. Акад. Сци. САД 2014, 111, 13379–13384. [ЦроссРеф] [ПубМед]

93. Ли, Ј.; Схи, С.; Сривастава, СП; Китада, М.; Нагаи, Т.; Нитта, К.; Кохно, М.; Кавасаки, К.; Коиа, Д. ФГФР1 је критичан за анти-ендотелни мезенхимски прелазни ефекат Н-ацетил-серил-аспартил-лизил-пролина путем индукције МАП4К4 пута. Целл Деатх Дис. 2017, 8, е2965. [ЦроссРеф]

94. Ли, Ј.; Лиу, Х.; Сривастава, СП; Ху, К.; Гао, Р.; Ли, С.; Китада, М.; Ву, Г.; Коиа, Д.; Канасаки, К. Недостатак ендотелног ФГФР1 (рецептор фактора раста фибробласта 1) доприноси диференцијалним фиброгеним ефектима у бубрезима и срцу дијабетичких мишева. Хипертензија 2020, 76, 1935–1944. [ЦроссРеф]

95. Ценциони, Ц.; Спаллотта, Ф.; Грецо, С.; Мартелли, Ф.; Зеихер, АМ; Гаетано, Ц. Епигенетички механизми хипергликемијске меморије. Инт. Ј. Биоцхем. Целл Биол. 2014, 51, 155–158. [ЦроссРеф]

96. Даи, Ц.; Столз, ДБ; Кисс, ЛП; Монга, СП; Холзман, ЛБ; Лиу, И. Внт/бета-катенин сигнализација промовише дисфункцију подоцита и албуминурију. Џем. Соц. Непхрол. 2009, 20, 1997–2008. [ЦроссРеф]

97. Тан, РЈ; Зхоу, Д.; Зхоу, Л.; Лиу, И. Внт/бета-цатенин сигнализација и фиброза бубрега. Киднеи Инт. 2014, 4, 84–90. [ЦроссРеф]

98. Лиу, Х.; Иан, Р.; Лианг, Л.; Зханг, Х.; Ксианг, Ј.; Лиу, Л.; Зханг, Кс.; Мао, И.; Пенг, В.; Ксиао, И.; ет ал. Улога ЦДКС2 у бубрежним тубуларним лезијама током дијабетесне болести бубрега. Старење 2021, 13, 6782–6803. [ЦроссРеф] [ПубМед]

99. Су, Х.; Ван, Ц.; Сонг, А.; Киу, И.; Ксионг, В.; Зханг, Ц. Оксидативни стрес и ренална фиброза: Механизми и терапије. Адв. Екп. Мед. Биол. 2019, 1165, 585–604. [ПубМед]

100. Уруно, А.; Иагисхита, И.; Иамамото, М. Кеап{1}}Нрф2 систем и дијабетес мелитус. Арцх. Биоцхем. Биопхис. 2015, 566, 76–84. [ЦроссРеф] [ПубМед]

101. Иамамото, М.; Кенслер, ТВ; Мотохасхи, Х. КЕАП1-НРФ2 систем: сензор-ефекторски апарат на бази тиола за одржавање редокс хомеостазе. Пхисиол. Рев. 2018, 98, 1169–1203. [ЦроссРеф]

102. Незу, М.; Сузуки, Н. Улоге Нрф2 у заштити бубрега од оксидативног оштећења. Инт. Ј. Мол. Сци. 2020, 21, 2951. [ЦроссРеф] [ПубМед]

103. Хуанг, Ф.; Ванг, К.; Гуо, Ф.; Зхао, И.; Ји, Л.; Ан, Т.; Сонг, И.; Лиу, И.; Хе, И.; Кин, Г. ФокО{1}}посредована инхибиција СТАТ1 ублажава тубулоинтерстицијску фиброзу и апоптозу тубула код дијабетесне болести бубрега. ЕБиоМедицине 2019, 48, 491–504. [ЦроссРеф]

104. Дас, Ф.; Гхосх-Цхоудхури, Н.; Деи, Н.; Бера, А.; Мариаппан, ММ; Касинатх, БС; Гхосх Цхоудхури, Г. Висока глукоза форсира позитивну повратну петљу која повезује Акт киназу и ФокО1 транскрипциони фактор да активира мТОРЦ1 киназу за хипертрофију мезангијалних ћелија и експресију протеина матрикса. Ј. Биол. Цхем. 2014, 289, 32703–32716. [ЦроссРеф]

105. Канг, ХМ; Ахн, СХ; Цхои, П.; Ко, ИА; Хан, СХ; Цхинга, Ф.; Парк, АС; Тао, Ј.; Схарма, К.; Пуллман, Ј.; ет ал. Дефектна оксидација масних киселина у бубрежним тубуларним епителним ћелијама има кључну улогу у развоју фиброзе бубрега. Нат. Мед. 2015, 21, 37–46. [ЦроссРеф] [ПубМед]

106. Ванг, И.; Хе, В. Побољшање дисрегулације активности ФокО1 је потенцијална терапија за ублажавање дијабетесне болести бубрега. Фронт. Пхармацол. 2021, 12, 630617. [ЦроссРеф]

107. Цао, А.; Ли, Ј.; Асади, М.; Басген, ЈМ; Зху, Б.; Ии, З.; Јианг, С.; Доке, Т.; Ел Схами, О.; Пател, Н.; ет ал. ДАЦХ1 штити подоците од експерименталних дијабетичких повреда и модулира активност ПТИП-Х3К4Ме3. Ј. Цлин. Инвестиг. 2021, 131, е141279. [ЦроссРеф] [ПубМед]

108. Маллипатту, СК; Гуо, И.; Ревело, МП; Роа-Пена, Л.; Миллер, Т.; Линг, Ј.; Сханкланд, СЈ; Биалковска, АБ; Ли, В.; Естрада, Ц.; ет ал. Круппел-сличан фактор 15 посредује у обнављању маркера диференцијације подоцита изазваном глукокортикоидима. Џем. Соц. Непхрол. 2017, 28, 166–184. [ЦроссРеф]

109. Маллипатту, СК; Хорне, СЈ; Д'Агати, В.; Нарла, Г.; Лиу, Р.; Фрохман, МА; Дицкман, К.; Цхен, ЕИ; Ма'аиан, А.; Биалковска, АБ; ет ал. Фактор 6 сличан Крупелу регулише функцију митохондрија у бубрезима. Ј. Цлин. Инвестиг. 2015, 125, 1347–1361. [ЦроссРеф]

110. Маллипатту, СК; Лиу, Р.; Зхенг, Ф.; Нарла, Г.; Ма'аиан, А.; Дикман, С.; Јаин, МК; Салеем, М.; Д'Агати, В.; Клотман, П.; ет ал. Круппелов фактор 15 (КЛФ15) је кључни регулатор диференцијације подоцита. Ј. Биол. Цхем. 2012, 287, 19122–19135. [ЦроссРеф]

111. Хаиасхи, К.; Сасамура, Х.; Накамура, М.; Сакамаки, И.; Азегами, Т.; Огуцхи, Х.; Токуиама, Х.; Вакино, С.; Хаиасхи, К.; Итох, Х. Ренин-ангиотензин блокада ресетује епигеном подоцита преко Крупеловог фактора 4 и смањује протеинурију. Киднеи Инт. 2015, 88, 745–753. [ЦроссРеф] [ПубМед]

112. Хаиасхи, К.; Сасамура, Х.; Накамура, М.; Азегами, Т.; Огуцхи, Х.; Сакамаки, И.; Итох, Х. КЛФ4-зависно епигенетско ремоделирање модулира фенотипове подоцита и ублажава протеинурију. Ј. Цлин. Инвестиг. 2014, 124, 2523–2537. [ЦроссРеф]

113. Зхонг, Ф.; Цхен, Х.; Веи, Ц.; Зханг, В.; Ли, З.; Јаин, МК; Цхуанг, ПИ; Цхен, Х.; Ванг, И.; Маллипатту, СК; ет ал. Смањена експресија фактора 2 сличног Крупелу може погоршати ендотелну повреду дијабетичке нефропатије. Киднеи Инт. 2015, 87, 382–395. [ЦроссРеф]

114. Зхонг, Ф.; Маллипатту, СК; Естрада, Ц.; Менон, М.; Салем, Ф.; Јаин, МК; Цхен, Х.; Ванг, И.; Лее, К.; Хе, ЈЦ Смањени фактор 2 сличан Крупелу погоршава повреду гломеруларних ендотелних ћелија и болест бубрега код мишева са једностраном нефректомијом. Сам. Ј. Патхол. 2016, 186, 2021–2031. [ЦроссРеф]

115. Лин, ЦЛ; Хсу, ИЦ; Хуанг, ИТ; Схих, ИХ; Ванг, ЦЈ; Цхианг, ВЦ; Цханг, ПЈ А КДМ6А-КЛФ10 појачавајући механизам повратне спреге погоршава дисфункцију дијабетичких подоцита. ЕМБО Мол. Мед. 2019, 11, е9828. [ЦроссРеф] [ПубМед]

116. Лин, З.; Натесан, В.; Схи, Х.; Донг, Ф.; Каванами, Д.; Махабалесхвар, ГХ; Аткинс, ГБ; Наиак, Л.; Цуи, И.; Финиган, ЈХ; ет ал. Круппелов фактор 2 регулише функцију ендотелне баријере. Артер. Тхромб. Васц. Биол. 2010, 30, 1952–1959. [ЦроссРеф] [ПубМед]

117. Лее, ХИ; Иоун, СВ; Цхо, ХЈ; Квон, ИВ; Лее, СВ; Ким, СЈ; Парк, ИБ; Ох, БХ; Ким, ХС ФОКСО1 оштећује, док статин штити ендотелну функцију код дијабетеса кроз реципрочну регулацију Круппеловог фактора 2. Кардиоваскуларни систем. Рес. 2013, 97, 143–152. [ЦроссРеф] [ПубМед]

118. Мреицх, Е.; Цхен, КСМ; Заки, А.; Поллоцк, ЦА; Саад, С. Улога фактора 4 сличног Крупелу у трансформацији инфламаторних и фиброзних одговора индукованих фактором раста бета у ћелијама проксималних тубула људи. Цлин. Екп. Пхармацол. Пхисиол. 2015, 42, 680–686. [ЦроссРеф]

119. Ма, ТТ; Менг, КСМ ТГФ-бета/Смад и бубрежна фиброза. Адв. Екп. Мед. Биол. 2019, 1165, 347–364.

120. Ки, Р.; Ианг, Ц. Бубрежне тубуларне епителне ћелије: занемарени медијатор тубулоинтерстицијалне фиброзе након повреде. Целл Деатх Дис. 2018, 9, 1126. [ЦроссРеф]

121. Ли, ХКС; Хан, М.; Берниер, М.; Зхенг, Б.; Сун, СГ; Су, М.; Зханг, Р.; Фу, ЈР; Вен, фактор 4 сличан ЈК Крупелу промовише диференцијацију трансформацијом Смад и п38 МАПК сигнализације посредоване фактором раста-бета рецептором у ћелијама глатких мишића крвних судова. Ј. Биол. Цхем. 2010, 285, 17846–17856. [ЦроссРеф]

122. Ли, И.; Суи, Кс.; Ху, Кс.; Ху, З. Прекомерна експресија КЛФ5 инхибира апоптозу подоцита изазвану пуромицином. Мол. Мед. Реп. 2018, 18, 3843–3849. [ПубМед]

123. Цхен, Кс.; Лиу, С.; Цхен, Ј.; Ванг, Кс.; Зхоу, Г. Транскрипциони фактор Круппелов фактор 5 позитивно регулише експресију АарФ домена који садржи киназу 4. Мол. Биол. Реп. 2020, 47, 8419–8427. [ЦроссРеф] [ПубМед]

124. Зхоу, Ј.; Зхонг, Ј.; Хуанг, З.; Лиао, М.; Лин, С.; Цхен, Ј.; Цхен, Х. ТАК1 посредује апоптозу преко п38 укљученог у исхемију изазвану реналну фиброзу. Артиф. Ћелије Наномед. Биотецхнол. 2018, 46, 1016–1025. [ЦроссРеф]

125. Зхоу, Кс.; Баи, Ц.; Сун, Кс.; Гонг, Кс.; Ианг, И.; Цхен, Ц.; Схан, Г.; Иао, К. Пуерарин ублажава фиброзу бубрега смањењем апоптозе епителних ћелија изазваних оксидативним стресом преко МАПК сигналних путева ин виво и ин витро. Рен. Фаил. 2017, 39, 423–431. [ЦроссРеф]

126. Гао, Кс.; Ву, Г.; Гу, Кс.; Фу, Л.; Меи, Ц. Круппелов фактор 15 модулира интерстицијалну фиброзу бубрега регулацијом ЕРК/МАПК и ЈНК/МАПК путева. Бубрежни крвни притисак. Рес. 2013, 37, 631–640. [ЦроссРеф]

127. Ране, МЈ; Зхао, И.; Цаи, Л. Крупсилонппел-слични фактори (КЛФ) у физиологији и болести бубрега. ЕБиоМедицине 2019, 40, 743–750. [ЦроссРеф] [ПубМед]

128. Гомез, Л.; Бенсамоун, СФ; Доуцет, Ј.; Хаддад, О.; Хавсе, ЈР; Субраманиам, М.; Спелсберг, ТЦ; Пицхон, Ц. Молекуларна структура влакана тетиве репа код ТИЕГ1 нокаут мишева коришћењем технологије синхротронске дифракције. Ј. Аппл. Пхисиол. 2010, 108, 1706–1710. [ЦроссРеф]

130. Езпонда, Т.; Дупере-Рицхер, Д.; Вилл, ЦМ; Смалл, ЕЦ; Варгхесе, Н.; Пател, Т.; Набет, Б.; Поповић, Р.; Оиер, Ј.; Булић, М.; ет ал. Губитак УТКС/КДМ6А појачава малигни фенотип вишеструког мијелома и сензибилизира ћелије на инхибицију ЕЗХ2. Целл Реп. 2017, 21, 628–640. [ЦроссРеф] [ПубМед]

130. Баннистер, АЈ; Коузаридес, Т. Регулација хроматина модификацијама хистона. Целл Рес. 2011, 21, 381–395. [ЦроссРеф] [ПубМед]

132. Делцуве, ГП; Кхан, ДХ; Давие, ЈР Улоге хистонских деацетилаза у епигенетској регулацији: нове парадигме из студија са инхибиторима. Цлин. Епигенетика 2012, 4, 5. [ЦроссРеф] [ПубМед]

132. Ито, К.; Барнес, ПЈ; Адцоцк, ИМ Ацетилација и деацетилација хистона. Методе Мол. Мед. 2000, 44, 309–319. [ПубМед]

133. Марцхал, Ц.; Миотто, Б. Нови концепт у метилацији ДНК: Улога транскрипционих фактора у обликовању образаца метилације ДНК. Ј. Целл Пхисиол. 2015, 230, 743–751. [ЦроссРеф]

134. Лонг, ХК; Кинг, ХВ; Пацијент, РК; Одом, ДТ; Клосе, РЈ Заштита ЦпГ острва од метилације ДНК је ДНК кодирана и еволуцијски очувана. Нуклеинске киселине Рес. 2016, 44, 6693–6706. [ЦроссРеф]

135. Глуцк, Ц.; Киу, Ц.; Хан, СИ; Палмер, М.; Парк, Ј.; Ко, ИА; Гуан, И.; Схенг, Кс.; Хансон, РЛ; Хуанг, Ј.; ет ал. Промене метилације цитозина у бубрегу побољшавају процену опадања функције бубрега код пацијената са дијабетесном болешћу бубрега. Нат. Цоммун. 2019, 10, 2461. [ЦроссРеф]

136. Цхен, Г.; Цхен, Х.; Рен, С.; Ксиа, М.; Зху, Ј.; Лиу, И.; Зханг, Л.; Танг, Л.; Сун, Л.; Лиу, Х.; ет ал. Аберантна ДНК метилација гена мТОР пута промовише инфламаторну активацију имуних ћелија код дијабетесне болести бубрега. Киднеи Инт. 2019, 96, 409–420. [ЦроссРеф]

137. Тампе, Б.; Тампе, Д.; Муллер, ЦА; Сугимото, Х.; ЛеБлеу, В.; Ксу, Кс.; Муллер, ГА; Зеисберг, ЕМ; Каллури, Р.; Зеисберг, М. Тет{1}}посредована хидроксиметилација еп. епигенетски утишани гени доприносе преокрету бубрежне фиброзе 7-индукованом морфогеним протеином костију. Џем. Соц. Непхрол. 2014, 25, 905–912. [ЦроссРеф] [ПубМед]

138. Бецхтел, В.; МцГоохан, С.; Зеисберг, ЕМ; Муллер, ГА; Калбахер, Х.; Салант, ДЈ; Муллер, ЦА; Каллури, Р.; Зеисберг, М. Метилација одређује активацију фибробласта и фиброгенезу у бубрегу. Нат. Мед. 2010, 16, 544–550. [ЦроссРеф]

139. Ванг, Б.; Ји, Г.; Наеем, Х.; Ванг, Ј.; Кантхаридис, П.; Повелл, Д.; Рицардо, СД Употреба циљаног секвенцирања следеће генерације за истраживање кандидата за регулаторе утицаја ТГФ-бета1 на ћелије бубрега. Фронт. Пхисиол. 2018, 9, 1755. [ЦроссРеф]

140. Иин, С.; Зханг, К.; Ианг, Ј.; Лин, В.; Ли, И.; Цхен, Ф.; Цао, В. Епигенетске аберације миРНА и ДНК метилтрансферазе изазване ТГФ-бета сузбијају Клото и потенцирају фиброзу бубрега. Биоцхим. Биопхис. Ацта Мол. Целл Рес. 2017, 1864, 1207–1216. [ЦроссРеф]

141. Едди, АА Молекуларни увид у интерстицијску фиброзу бубрега. Џем. Соц. Непхрол. 1996, 7, 2495–2508. [ЦроссРеф]

142. Ианг, КСХ; Фенг, СИ; Иу, И.; Лианг, З. Студија о односу између метилације региона промотера гена ММП-9 и дијабетичке нефропатије. Ендокринол. Пол. 2018, 69, 269–275. [ЦроссРеф]

144. Алдемир, О.; Тургут, Ф.; Гокце, Ц. Повезаност између нивоа метилације циљаних гена и албуминурије код пацијената са раном дијабетесном болешћу бубрега. Рен. Фаил. 2017, 39, 597–601. [ЦроссРеф]

144. Мартинез-Морено, ЈМ; Фонтецха-Барриусо, М.; Мартин-Санчез, Д.; Гуерреро-Маувецин, Ј.; Гома-Гарцес, Е.; Фернандез Фернандез, Б.; Царриазо, С.; Санцхез-Нино, МД; Рамос, АМ; Руиз-Ортега, М.; ет ал. Епигенетски модификатори као потенцијални терапеутски циљеви у дијабетичкој бубрежној болести. Инт. Ј. Мол. Сци. 2020, 21, 4113. [ЦроссРеф] [ПубМед]

145. Лиу, М.; Лианг, К.; Зхен, Ј.; Зхоу, М.; Ванг, Кс.; Ванг, З.; Веи, Кс.; Зханг, И.; Сун, И.; Зхоу, З.; ет ал. Недостатак Сирт6 погоршава повреду подоцита и протеинурију кроз циљање Нотцх сигнализације. Нат. Цоммун. 2017, 8, 413. [ЦроссРеф]

146. Саииед, СГ; Гаиквад, АБ; Лицхтнекерт, Ј.; Кулкарни, О.; Еулберг, Д.; Клуссманн, С.; Тикоо, К.; Андерс, ХЈ Прогресивна гломерулосклероза код дијабетеса типа 2 повезана је са ацетилацијом бубрежних хистона Х3К9 и Х3К23, диметилацијом Х3К4 и фосфорилацијом серина 10. Нефро. Диал. Трансплант. 2010, 25, 1811–1817. [ЦроссРеф] [ПубМед]

147. Де Маринис, И.; Цаи, М.; Бомпада, П.; Атац, Д.; Котова, О.; Јоханссон, МЕ; Гарциа-Ваз, Е.; Гомез, МФ; Лааксо, М.; Грооп, Л. Епигенетска регулација гена за протеин који интерагује са тиоредоксин (ТКСНИП) хипергликемијом у бубрегу. Киднеи Инт. 2016, 89, 342–353. [ЦроссРеф]

148. Коузаридес, Т. Модификације хроматина и њихова функција. Целл 2007, 128, 693–705. [ЦроссРеф]

149. Лин, ЦЛ; Лее, ПХ; Хсу, ИЦ; Леи, ЦЦ; Ко, ЈИ; Цхуанг, ПЦ; Хуанг, ИТ; Ванг, СИ; Ву, СЛ; Цхен, ИС; ет ал. МикроРНА-29промоција ацетилације нефрина побољшава дисфункцију подоцита изазвану хипергликемијом. Џем. Соц. Непхрол. 2014, 25, 1698–1709. [ЦроссРеф] [ПубМед]

150. Ианг, Кс.; Цхен, Б.; Лиу, Т.; Цхен, Кс. Преокрет диференцијације миофибробласта: преглед. ЕУР. Ј. Пхармацол. 2014, 734, 83–90. [ЦроссРеф]

152. Маркони, ГД; Фонтиколи, Л.; Рајан, ТС; Пиердоменицо, СД; Трубиани, О.; Пиззицаннелла, Ј.; Диомеде, Ф. Епително-мезенхимална транзиција (ЕМТ): Тип-2 ЕМТ у зарастању рана, регенерацији ткива и фибрози органа. Целлс 2021, 10, 1587. [ЦроссРеф] [ПубМед]

152. Схинде, АВ; Хумерес, Ц.; Франгогианнис, НГ Улога актина алфа глатких мишића у контракцији и ремоделирању матрикса посредованом фибробластом. Биоцхим. Биопхис. Ацта Мол. Басис Дис. 2017, 1863, 298–309. [ЦроссРеф]

153. Глениссон, В.; Цастроново, В.; Валтрегни, Д. Хистон деацетилаза 4 је неопходна за ТГФ-бета{3}}индуковану миофибробластну диференцијацију. Биоцхим. Биопхис. Ацта 2007, 1773, 1572–1582. [ЦроссРеф] [ПубМед]

155. Сривастава, СП; Ли, Ј.; Китада, М.; Фујита, Х.; Иамада, И.; Гоодвин, ЈЕ; Канасаки, К.; Коиа, Д. Недостатак СИРТ3 доводи до индукције абнормалне гликолизе код дијабетичког бубрега са фиброзом. Целл Деатх Дис. 2018, 9, 997. [ЦроссРеф]

155. Лу, ХЦ; Даи, ВН; Хе, ЛИ Епигенетске хистонске модификације у патогенези дијабетесне болести бубрега. Диабетес Метаб. Синдр. Обес. 2021, 14, 329–344. [ЦроссРеф] [ПубМед]

156. Вилленеуве, ЛМ; Като, М.; Редди, МА; Ванг, М.; Лантинг, Л.; Натарајан, Р. Повећани нивои микроРНА-125б у ћелијама глатких мишића крвних судова код дијабетичких дб/дб мишева доводе до повећане експресије инфламаторних гена циљањем хистон метилтрансферазе Сув39х1. Диабетес 2010, 59, 2904–2915. [ЦроссРеф] [ПубМед]

157. Цхен, Ј.; Гуо, И.; Зенг, В.; Хуанг, Л.; Панг, К.; Ние, Л.; Му, Ј.; Иуан, Ф.; Фенг, Б. ЕР стрес покреће експресију МЦП-1 кроз СЕТ7/9-индуковану метилацију хистона у бубрезима дб/дб мишева. Сам. Ј. Пхисиол. Рен. Пхисиол. 2014, 306, Ф916–Ф925. [ЦроссРеф]

158. Цаи, М.; Бомпада, П.; Атац, Д.; Лааксо, М.; Грооп, Л.; Де Маринис, И. Епигенетска регулација глукозом стимулисане експресије остеопонтина (ОПН) у дијабетичком бубрегу. Биоцхем. Биопхис. Рес. Цоммун. 2016, 469, 108–113. [ЦроссРеф]

159. Редди, МА; Сумантх, П.; Лантинг, Л.; Иуан, Х.; Ванг, М.; Мар, Д.; Алперс, ЦЕ; Бомсзтик, К.; Натарајан, Р. Лосартан преокреће пермисивне епигенетске промене у бубрежним гломерулима код дијабетичких дб/дб мишева. Киднеи Инт. 2014, 85, 362–373. [ЦроссРеф]

160. Мегиеси, Ј.; Сафирстеин, РЛ; Прице, ПМ Индукција п21ВАФ1/ЦИП1/СДИ1 у ћелијама тубула бубрега утиче на ток акутне бубрежне инсуфицијенције изазване цисплатином. Ј. Цлин. Инвестиг. 1998, 101, 777–782. [ЦроссРеф]

161. Лин, СХ; Како Т; Ванг, ИТ; Цхуанг, ЦТ; Цхуанг, ЛИ; Гух, ЈИ Хистон метилтрансфераза Сув39х1 слаби фибронектин индуковане високом глукозом и п21 (ВАФ1) у мезангијалним ћелијама. Инт. Ј. Биоцхем. Целл Биол. 2016, 78, 96–105. [ЦроссРеф] [ПубМед]

162. Ванг, Ј.; Иан, В.; Пенг, Кс.; Јианг, И.; Он, Л.; Пенг, И.; Цхен, Кс.; Ие, М.; Зхуо, Х. Функционална улога СУВ39Х1 у људским бубрежним тубуларним епителним ћелијама у амбијенту са високим садржајем глукозе. Инфламација 2018, 41, 1–10. [ЦроссРеф]

163. Цхунг, АЦ микроРНА у дијабетичкој бубрежној болести. Адв. Екп. Мед. Биол. 2015, 888, 253–269.

164. Гуо, Ј.; Лиу, З.; Гонг, Р. Лонг некодирајућа РНК: Нови играч у дијабетесу и дијабетичкој болести бубрега. Цлин. Сци. 2019, 133, 1321–1339. [ЦроссРеф]

165. Зханг, Л.; Он је.; Гуо, С.; Ксие, В.; Ксин, Р.; Иу, Х.; Ианг, Ф.; Киу, Ј.; Зханг, Д.; Зхоу, С.; ет ал. Смањење регулације миР-34а ублажава мезангијалну пролиферацију ин витро и гломеруларну хипертрофију код раних мишева дијабетичке нефропатије циљањем на ГАС1. Ј. Диабетес Цомплицат. 2014, 28, 259–264. [ЦроссРеф]

166. ван Роеиен, ЦР; Зок, С.; Пруессмеиер, Ј.; Боор, П.; Нагаиама, И.; Флецкенстеин, С.; Цохен, ЦД; Еитнер, Ф.; Гроне, ХЈ; Остендорф, Т.; ет ал. Протеин 1 специфичан за заустављање раста је нови ендогени инхибитор активације и пролиферације гломеруларних ћелија. Киднеи Инт. 2013, 83, 251–263. [ЦроссРеф]

167. Ванг, Кс.; Схен, Е.; Ванг, И.; Јианг, З.; Гуи, Д.; Цхенг, Д.; Цхен, Т.; Ванг, Н. МиР-196а регулише хипертрофију мезангијалних ћелија изазвану високом глукозом циљајући п27кип1. Ј. Лаб. Аутом. 2015, 20, 491–499. [ЦроссРеф] [ПубМед]

169. Бадал, СС; Ванг, И.; Лонг, Ј.; Цорцоран, ДЛ; Цханг, БХ; Труонг, ЛД; Канвар, ИС; Овербеек, ПА; Данесх, ФР миР-93 регулише Мск2-посредовано ремоделирање хроматина у дијабетичкој нефропатији. Нат. Цоммун. 2016, 7, 12076. [ЦроссРеф] [ПубМед]

169. Тунг, ЦВ; Хо, Ц.; Хсу, ИЦ; Хуанг, СЦ; Схих, ИХ; Лин, ЦЛ МикроРНА-29а ублажава дијабетичку гломеруларну повреду путем модулације сигнализације канабиноидног рецептора 1. Молецулес 2019, 24, 264. [ЦроссРеф] [ПубМед]

170. Хсу, ИЦ; Цханг, ПЈ; Лин, СЈ; Лиав, ЦЦ; Схих, ИХ; Цхен, ЛВ; Лин, ЦЛ Куркумин појачава експресију МиР-29а, смањујући мезангијалну фиброзу у моделу дијабетичког фиброзног бубрега путем модулације ЦБ1Р сигнализације. Процеси 2021, 9, 694. [ЦроссРеф]

171. Лонг, Ј.; Ванг, И.; Ванг, В.; Цханг, БХ; Данесх, ФР МикроРНА-29ц је карактеристична микроРНК под условима високог нивоа глукозе која циља Спроути хомолог 1, а њено ин виво срушење спречава напредовање дијабетичке нефропатије. Ј. Биол. Цхем. 2011, 286, 11837–11848. [ЦроссРеф] [ПубМед]

172. Сакума, Х.; Хагивара, С.; Кантхаридис, П.; Гохда, Т.; Сузуки, И. Потенцијално циљање бубрежне фиброзе код дијабетесне болести бубрега помоћу микроРНА. Фронт. Пхармацол. 2020, 11, 587689. [ЦроссРеф] [ПубМед]

174. Сривастава, СП; Гоодвин, ЈЕ; Канасаки, К.; Коиа, Д. Инхибиција ензима који конвертује ангиотензин побољшава фиброзу бубрега ублажавањем нивоа ДПП-4 и обнављањем антифибротичних микроРНА. Генес 2020, 11, 211. [ЦроссРеф]

174. Зхонг, Кс.; Цхунг, АЦ; Цхен, ХИ; Менг, КСМ; Лан, ХИ Смад3-посредована регулација миР-21 промовише фиброзу бубрега. Џем. Соц. Непхрол. 2011, 22, 1668–1681. [ЦроссРеф]

175. Лаи, ЈИ; Луо, Ј.; О'Цоннор, Ц.; Јинг, Кс.; Наир, В.; Ју, В.; Рандолпх, А.; Бен-Дов, ИЗ; Матар, РН; Брискин, Д.; ет ал. МикроРНА-21 код повреде гломерула. Џем. Соц. Непхрол. 2015, 26, 805–816. [ЦроссРеф]

176. Трионфини, П.; Бенигни, А.; Ремуззи, Г. МикроРНА у физиологији и болести бубрега. Нат. Рев. Непхрол. 2015, 11, 23–33. [ЦроссРеф]

177. Цастро, НЕ; Като, М.; Парк, ЈТ; Натарајан, Р. Трансформирајући фактор раста бета1 (ТГФ-бета1) појачава експресију профибротичних гена кроз нову сигналну каскаду и микроРНК у мезангијалним ћелијама бубрега. Ј. Био. Цхем. 2014, 289, 29001–29013. [ЦроссРеф] [ПубМед]

178. Като, М.; Арце, Л.; Ванг, М.; Путта, С.; Лантинг, Л.; Натарајан, Р. МикроРНА коло посредује трансформишућу ауторегулацију фактора раста-бета1 у мезангијалним ћелијама гломерула бубрега. Киднеи Инт. 2011, 80, 358–368. [ЦроссРеф] [ПубМед]

179. Ма, Ј.; Зханг, Л.; Хао, Ј.; Ли, Н.; Танг, Ј.; Хао, Л. Уп-регулација микроРНК-93 инхибира ТГФ-бета1--индуковану ЕМТ и реналну фиброгенезу смањењем Ораи1. Ј. Пхармацол. Сци. 2018, 136, 218–227. [ЦроссРеф]

180. Ксу, Х.; Сун, Ф.; Ли, Кс.; Сун, Л. Регулација наниже миР-23а инхибира високо глукозом индуковану ЕМТ и реналну фиброгенезу повећањем регулације СноН. Зујати. Целл 2018, 31, 22–32. [ЦроссРеф]

181. Като, М.; Зханг, Ј.; Ванг, М.; Лантинг, Л.; Иуан, Х.; Росси, ЈЈ; Натарајан, Р. МицроРНА-192 у гломерулима бубрега дијабетеса и њена функција у експресији колагена изазваној ТГФ-бета преко инхибиције репресора Е-бока. Проц. Натл. Акад. Сци. УСА 2007, 104, 3432–3437. [ЦроссРеф] [ПубМед]

183. Матеесцу, Б.; Батиста, Л.; Кардон, М.; Груоссо, Т.; де Ферауди, И.; Мариани, О.; Ницолас, А.; Меиниел, ЈП; Цотту, П.; Састре-Гарау, Кс.; ет ал. миР-141 и миР-200 делују на туморигенезу јајника тако што контролишу одговор на оксидативни стрес. Нат. Мед. 2011, 17, 1627–1635. [ЦроссРеф] [ПубМед]

183. Баи, Кс.; Генг, Ј.; Зхоу, З.; Тиан, Ј.; Ли, Кс. МикроРНА-130б побољшава тубулоинтерстицијску фиброзу бубрега путем репресије епително-мезенхималне транзиције изазване Пужем у дијабетичкој нефропатији. Сци. Реп. 2016, 6, 20475. [ЦроссРеф]

184. Ванг, К.; Ванг, И.; Минто, АВ; Ванг, Ј.; Схи, К.; Ли, Кс.; Куигг, РЈ МицроРНА-377 је појачано регулисана и може довести до повећане производње фибронектина код дијабетичке нефропатије. ФАСЕБ Ј. 2008, 22, 4126–4135. [ЦроссРеф] [ПубМед]

185. Ванг, Б.; Комерс, Р.; Царев, Р.; Винбанкс, ЦЕ; Ксу, Б.; Херман-Еделстеин, М.; Кох, П.; Тхомас, М.; Јанделеит-Дахм, К.; Грегоревић, П.; ет ал. Супресија експресије микроРНА-29 ТГФ-бета1 промовише експресију колагена и фиброзу бубрега. Џем. Соц. Непхрол. 2012, 23, 252–265. [ЦроссРеф]

186. Парк, ЈТ; Като, М.; Лантинг, Л.; Цастро, Н.; Нам, БИ; Ванг, М.; Канг, СВ; Натарајан, Р. Репресија лет-7 трансформацијом фактора раста бета1-индукованог Лин28 повећава експресију колагена у гломеруларним мезангијалним ћелијама у условима дијабетеса. Сам. Ј. Пхисиол. Рен. Пхисиол. 2014, 307, Ф1390–Ф1403. [ЦроссРеф] [ПубМед]

188. Кога, К.; Иокои, Х.; Мори, К.; Касахара, М.; Кувабара, Т.; Имамаки, Х.; Исхии, А.; Мори, КП; Като, И.; Охно, С.; ет ал. МикроРНА26а инхибира експресију протеина екстрацелуларног матрикса у подоцитима изазвану ТГФ-бета циљањем на ЦТГФ и смањена је код дијабетичке нефропатије. Диабетологиа 2015, 58, 2169–2180. [ЦроссРеф] [ПубМед]

188. Бхатт, К.; Лантинг, ЛЛ; Јиа, И.; Иадав, С.; Редди, МА; Магилник, Н.; Болдин, М.; Натарајан, Р. Анти-инфламаторна улога микроРНА-146а у патогенези дијабетичке нефропатије. Џем. Соц. Непхрол. 2016, 27, 2277–2288. [ЦроссРеф]

For more information:1950477648nn@gmail.com