Интерплаи између влакана протеина сурутке са угљеним наноцевима или угљеничним нано-луком, део 3

Секундарне структуре протеина биле су углавном у облику - хеликса, - преклопа, - окрета и насумичних намотаја. ВПИ фибриле су се састојале од секундарних протеинских структура.

Алфа хеликс је посебна спирална структура у молекулима ДНК која може да складишти генетске информације у нашем телу. Памћење је веома важна когнитивна способност у људском мозгу, која одређује шта можемо запамтити и заборавити.

Међутим, недавне студије су показале да још увек постоји одређена корелација између алфа хеликса и меморије. Истраживачи су открили да у здравом људском телу постоји одређена веза између садржаја алфа хеликса и квалитета памћења. Конкретно:

Прво, велики број студија је показао да садржај алфа хеликса може утицати на људски имуни систем, чиме се побољшава здравље организма. У исто време, адекватна исхрана и вежбање такође могу помоћи синтези и стабилности алфа хеликса у нашем телу.

Друго, генетске информације које се преносе у алфа хеликсу су такође извор нашег памћења. Даља истраживања показују да како се садржај алфа хеликса у телу повећава, сходно томе ће се побољшати и наше памћење. Овај феномен може бити зато што генетске информације у алфа хеликсу могу убрзати метаболизам и пренос неуронских сигнала у људском мозгу, чиме се побољшава наше памћење и способност учења.

Коначно, неке студије су такође показале да алфа хеликс може утицати на емоционално и психолошко стање нашег тела. Посебно у случају хроничног стреса, људи са недовољним алфа спиралама имају тенденцију да се осећају више анксиозно и нервозно, док се од богатих алфа спирала очекује да ублаже ову промену расположења.

Укратко, алфа спирале су уско повезане са памћењем. Они не могу само да утичу на наше физичко здравље, већ и директно или индиректно утичу на наше сазнање, емоције и психичко стање. Стога, требало би да се фокусирамо на одржавање здравих навика у исхрани и вежбању у свакодневном животу, као и на активно вежбање нашег мозга, како бисмо побољшали нашу синтезу алфа хеликса и способности памћења. Види се да морамо побољшати своје памћење, а Цистанцхе десертицола може значајно побољшати наше памћење јер Цистанцхе десертицола има антиоксидативна, антиинфламаторна и анти-агинг ефекта, што може помоћи у смањењу оксидативних и инфламаторних реакција у мозгу и на тај начин штити здравље нервног система. Поред тога, Цистанцхе десертицола такође може да подстакне раст и поправку нервних ћелија, чиме се побољшава повезаност и функција неуронских мрежа. Ови ефекти могу помоћи у побољшању памћења, способности учења и брзине размишљања, а такође могу спречити појаву когнитивне дисфункције и неуродегенеративних болести.

Кликните на суплементе да бисте побољшали памћење

За ВПИ фибрил-ЦНТс, врх вибрације истезања амидне И траке није се значајно променио са повећањем ЦНТ-а, што је открило да на секундарну структуру ВПИ фибрила не утиче додавање више ЦНТ-а.

За ВПИ фибрил-ЦНО (Слика 5б), са додатним садржајем ЦНО, врх вибрације истезања теамидне И траке се значајно променио, што имплицира да су ЦНО имали велики утицај на секундарну структуру ВПИ фибрила.

Упоређујући Слику 5а са Сликом 5б, ЦНО је имао јаче интеракције са ВПИ фибрилима и значајно се променио у погледу секундарне структуре протеина него ЦНТ. Слика 6 приказује КСРД обрасце нанокомпозита ВПИ фибрил-угљеник.

ЦНТ и ЦНО су имали слојевиту графитну структуру и њихови дифракциони пикови су били слични. Нормално, било је дифракционих пикова на 2θ=26.6◦ и 44.1◦, што одговара карактеристичним пиковима графита на (002) и (101), респективно. На слици 6, композити су показали пикове протеинске дифракције близу углова дифракције од 2θ=9◦ и 19◦.

На слици 6а, за ВПИ фибрил-ЦНТ, дифракциони врхови ЦНТ-а су били веома слаби. Разлог би могао бити тај што је већина ЦНТ-а била умотана у ВПИ фибриле. У КСРД ВПИ фибрил-ЦНОс (Слика 6б), дифракцијски врхови ЦНО слоја графитног слоја били су очигледнији од оних у ВПИ фибрил-ЦНТс. Претпостављало се да неки ЦНО можда нису у потпуности прекривени ВПИ фибрилима.

Раманова спектроскопија је користан недеструктивни алат који се може користити за проучавање структура угљеничних наноматеријала [81]. Слика 7 представља Раманове спектре ЦНТ, ВПИ фибрил-ЦНТ, ЦНОс и ВПИ фибрил-ЦНОс. Пикови су били слабијег интензитета након композитног процеса јер су концентрације ЦНТ и ЦНО у композитима биле ниже.

Сва четири узорка су показала две главне Д траке (око 1310 цм−1) и Г траке (око 1560 цм−1) пикове у опсегу од 1100 до 2000 цм−1. Д трака представља различите дефекте у графитним слојевима, као што су поремећаји слагања између суседних графитних слојева, ивични дефекти и атомски дефекти унутар појединачних графитних слојева [82].

Г бандис услед вибрација истезања у равни сп2 графитног угљеника. Код високо оријентисаног пиролитичког графита (ХОПГ), са повећањем дефекта у графитним материјалима, Д-појас постаје интензиван [83].

Однос интензитета Д и Г трака (ИД/ИГ) може се користити као мера степена поремећаја у угљеничним материјалима. У идеалном графитенаноматеријалу, Д трака је слабија, а Г трака је јача и оштрија, што указује на виши степен далекосежног поретка и нижи ниво нечистоћа [84]. Из спектра за ЦНТ и ВПИ фибрил-ЦНТ, Д трака је била на 1322,73 цм−1, а Г трака је била на 1565,77 цм−1.

Било је јасно да је ИД/ИГ у ЦНТс (ИД/ИГ ЦНТс=0.49) мањи од оног у ВПИ фибрил–ЦНТс (ИД/ИГ ВПИ фибрил–ЦНТс=0.79).

Ово указује на постојање више дефеката у узорку ВПИ фибрил–ЦНТ, док је за ЦНО и ВПИ фибрил–ЦНО, Д трака била на 1307,64 цм−1, а Г трака је била на 1554,10 цм−1.

ИД/ИГ за ЦНО (ИД/ИГ ЦНОс=2.39) је био већи него за ВПИ фибрил–ЦНОс (ИД/ИГ ВПИ фибрил–ЦНОс=2.14), што значи за разлику од случаја ЦНТ, након хибридизације било је мање дефеката у ВПИ фибрил-ЦНОс.

Неки дефектни слојеви графита у ЦНО могу бити уклоњени. Упоређујући ЦНТ и ЦНО, открили смо да је ИД/ИГ у ЦНТ био мањи од оног у ЦНО, што указује на постојање више дефеката у ЦНО него у ЦНТ. ХР-ТЕМ слике су показале да неке графитне љуске у ЦНО нису потпуно затворене, што потврђује постојање више дефеката.

Слика 8 приказује ТГ графиконе ВПИ фибрил–ЦНТс и ВПИ фибрил–ЦНОс. Уопштено говорећи, показали су прилично сличне трендове. Постојале су три фазе губитка тежине у целом температурном опсегу. Прва фаза се десила на температурама од 230~320 ◦Ц (око 30 теж.%), други губитак тежине се десио на температурама од 320~520 ◦Ц (око 20 теж.%), а трећи је био на температурама од 520~650°Ц. ◦Ц (око 35 теж.% за ВПИ фибрил–ЦНТс и 47 теж.% ВПИфибрил–ЦНОс).

Прва фаза губитка тежине је углавном била узрокована сагоревањем ВПИфибрила, друга фаза је вероватно одговарала сагоревању композита ВПИфибрил–ЦНТс или ВПИ фибрил–ЦНОс, а трећа фаза је била повезана са сагоревањем ЦНТс или ЦНОс. Резултати ТГ су показали да постоје три фазе у композитима ВПИ фибрила са ЦНТ (или ЦНО).

Нова фаза за ВПИ фибрил-ЦНТс или ВПИ фибрил-ЦНОс настала је након хидротермалне синтезе. Термичка стабилност нове композитне фазе била је између појединачних ВПИ фибрила и ЦНТ-а (или ЦНО).

4. Закључци

ВПИ фибрил–ЦНТс и ВПИ фибрил–ЦНОс су припремљени хидротермалном синтезом.ВПИ фибрили са ЦНТс или ЦНОс формирали су униформне гелове и филмове. ЦНТ и ЦНО су скратили ВПИ фибриле и формирали мале кластере ВПИ фибрила. ФТИР спектри су показали да су и ЦНТ и ЦНО интераговали са ВПИ фибрилима и даље утицали на секундарну структуру ВПИ фибрила.

КСРД анализа је открила да је већина ЦНТ умотана у ВПИ фибриле, док је ЦНО делимично умотана у ВПИ фибриле. ХР-ТЕМ имиџинг и Раманспектроскопија су показали да је ниво графитизације за ЦНТ био виши него за ЦНО. Након хибридизације са ВПИ фибрилима, више дефеката је створено у ЦНТ, међутим, неки оригинални дефекти су одбачени у ЦНО.

Резултати ТГ су показали да је створена нова фаза ВПИ фибрила – ЦНТ или ЦНО. Ово истраживање је открило да ЦНТ и ЦНО могу деградирати ВПИ фибриле, који би могли имати важан истраживачки потенцијал у лечењу болести као што су фиброза плућа и јетре, Паркинсонова болест или Алцхајмерова болест. болести.

С друге стране, ЦНТ и ЦНО су могли да се модификују коришћењем ВПИ фибрила да би се повећала њихова биокомпатибилност и смањила њихова цитотоксичност. Штавише, хидрогелови састављени од ВПИ фибрила са ЦНТ (или ЦНО) могу бити нови материјали са применом у медицини или другим пољима.

Доприноси аутора: Администрација пројекта, ЛГ; писање-израда оригиналног нацрта, НК, БЗ и ЈХ; писање-рецензија и уређивање, НК и БЗ; прибављање средстава, БЗ и ЈП Сви аутори су прочитали и пристали на објављену верзију рукописа.

Финансирање: Ово истраживање је финансијски подржано од стране Програма примењених основних истраживања провинције Сханки (201901Д211033) и Програма научних и технолошких иновација високошколских установа у Шансију (2019Л0641).

Изјава институционалног одбора за ревизију: Сви пацијенти укључени у ову студију дали су информирани пристанак. Добијено је одобрење институционалног одбора за преглед наше студије. Изјава о информисаној сагласности: Није применљиво.

Изјава о доступности података: Сви подаци, модели или кодови генерисани или коришћени током студије доступни су у спремишту или на мрежи од стране политике задржавања података финансијера. Сукоб интереса: Аутори изјављују да нема сукоба интереса.

Референце

1. Јоехнке, МС; Ламетсцх, Р.; Сøренсен, ЈЦ Побољшана ин витро сварљивост главних протеина уљане репице у смешама са говеђим бета-лактоглобулином. Фоод Рес. Инт. 2019, 123, 346–354. [ЦроссРеф] [ПубМед]

2. Кепплер, ЈК; Хеин, ТР; Меисснер, ПМ; Сцхрадер, К.; Сцхварз, К. Оксидација протеина током температуром изазване амилоидне агрегације бета-лактоглобулина. Фоод Цхем. 2019, 289, 223–231. [ЦроссРеф]

3. Пеин, Д.; Цлавин-Радецкер, И.; Лорензен, ПЦ Пептички третман бета-лактоглобулина значајно побољшава својства пене.Ј. Фоод Процесс. Пресерв. 2018, 42, е13543. [ЦроссРеф]

4. Танзи, РЕ; Гуселла, ЈФ; Ваткинс, ПЦ; Брунс, Г.; Ст Георге-Хислоп, П.; Ван Кеурен, МЛ; Паттерсон, Д.; Паган, С.; Курнит, ДМ; Неве, РЛ Амилоидни бета протеински ген: цДНК, дистрибуција мРНК и генетска веза у близини Алцхајмеровог локуса. Наука 1987, 235, 880–884. [ЦроссРеф] [ПубМед]

5. Госал, ВС; Цларк, АХ; Пуднеи, ПД; Росс-Мурпхи, СБ Нове амилоидне фибриларне мреже изведене из глобуларног протеина: -лактоглобулин. Лангмуир 2002, 18, 7174–7181.

6. Болдер, СГ; Хендрицкк, Х.; Сагис, ЛМЦ; ван дер Линден, Е. Фибрил Ассемблиес ин Акуеоус Вхеи Протеин Миктурес. Ј. Агриц.Фоод Цхем. 2006, 54, 4229–4234. [ЦроссРеф]

7. Аимард, П.; Ницолаи, Т.; Дуранд, Д.; Цларк, А. Статичко и динамичко расејање агрегата -лактоглобулина насталих након топлотном индуковане денатурације при пХ 2. Мацромолецулес 1999, 32, 2542–2552. [ЦроссРеф]

8. Болдер, СГ; Васбиндер, АЈ; Сагис, ЛМЦ; ван дер Линден, Е. Влакна изолата протеина сурутке изазване топлотом: конверзија, хидролиза и формирање дисулфидне везе. Инт. Даири Ј. 2007, 17, 846–853.

9. Арнаудов, ЛН; де Вриес, Р.; Иппел, Х.; ван Миерло, ЦПМ Мултипле Степс дуринг тхе Форматион оф -Лацтоглобулин Фибрилс.Биомацромолецулес 2003, 4, 1614–1622. [ЦроссРеф]

10. Бромлеи, ЕХ; Кребс, МРХ; Доналд, АМ Агрегација преко скале дужине у бета-лактоглобулину. Фарадаи Дисцусс. 2005, 128, 13–27. [ЦроссРеф]

11. Ианг, Ј.; Лее, Ј.; Ии, В. Побољшање емисије поља ПбС колоидних квантних тачака украшених једнозидним угљеничним наноцевима.Ј. легура. Цомпд. 2019, 809, 151832.

12. Ладани, Л. Потенцијал за композите метал-угљеничне наноцеви као интерконекције. Ј. Елецтрон. Матер. 2019, 48, 92–98. [ЦроссРеф]

For more information:1950477648nn@gmail.com